W środowisku kwaśnym α-aminokwasy działają jak zasady (zgodnie z grupą aminową), aw środowisku zasadowym działają jak kwasy (zgodnie z grupą karboksylową). W niektórych aminokwasach rodnik (R) może być również zjonizowany, w związku z czym wszystkie aminokwasy można podzielić na naładowane i nienaładowane (przy fizjologicznej wartości pH 6,0 - 8,0) (patrz tabela 4). Jako przykład tego pierwszego można podać kwas asparaginowy i lizynę:

Jeśli rodniki aminokwasowe są obojętne, nie wpływają na dysocjację grupy α-karboksylowej lub α-aminowej, a wartości pK (ujemny logarytm oznaczający wartość pH, przy której te grupy są w połowie zdysocjowane) pozostają względnie stałe .

Wartości pK dla grupy α-karboksylowej (pK 1) i α-aminowej (pK 2) są bardzo różne. Przy pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 prawie wszystkie cząsteczki aminokwasów są naładowane ujemnie, ponieważ grupa α-karboksylowa jest w stanie zdysocjowanym.

Dlatego w zależności od pH pożywki aminokwasy mają całkowity zerowy ładunek dodatni lub ujemny. Wartość pH, przy której całkowity ładunek cząsteczki wynosi zero i nie przemieszcza się ona w polu elektrycznym ani do katody, ani do anody, nazywana jest punktem izoelektrycznym i oznaczana jest przez pI.

Dla obojętnych α-aminokwasów wartość pI znajduje się jako średnia arytmetyczna między dwiema wartościami pK:

Gdy pH roztworu jest mniejsze niż pI, aminokwasy ulegają protonowaniu i będąc naładowanymi dodatnio, przemieszczają się w polu elektrycznym do katody. Odwrotny obraz obserwuje się przy pH > pI.

W przypadku aminokwasów zawierających rodniki naładowane (kwasowe lub zasadowe) punkt izoelektryczny zależy od kwasowości lub zasadowości tych rodników i ich pK (pK 3). Wartość pI dla nich można znaleźć za pomocą następujących wzorów:

dla aminokwasów kwaśnych:

dla aminokwasów zasadowych:

W komórkach i płynie międzykomórkowym organizmu człowieka i zwierząt pH środowiska jest zbliżone do obojętnego, więc aminokwasy zasadowe (lizyna, arginina) mają ładunek dodatni (kationy), aminokwasy kwaśne (asparaginian, glutamina) mają ładunek dodatni ładunek ujemny (aniony), a reszta istnieje w postaci bipolarnego jonu obojnaczego.

Stereochemia aminokwasów

Ważną cechą α-aminokwasów białkowych jest ich aktywność optyczna. Z wyjątkiem glicyny, wszystkie zbudowane są asymetrycznie, a zatem rozpuszczając się w wodzie lub kwasie solnym, są w stanie obrócić płaszczyznę polaryzacji światła. Aminokwasy występują jako izomery przestrzenne należące do serii D lub L. Konfiguracja L lub D jest określona przez rodzaj struktury związku względem asymetrycznego atomu węgla (atom węgla związany z czterema różnymi atomami lub grupami atomów). We wzorach asymetryczny atom węgla jest oznaczony gwiazdką. Rycina 3 przedstawia modele projekcji konfiguracji L i D aminokwasów, które są niejako swoimi lustrzanymi odbiciami. Wszystkie 18 optycznie czynnych aminokwasów białkowych należy do serii L. Jednak D-aminokwasy znaleziono w komórkach wielu mikroorganizmów oraz w wytwarzanych przez niektóre z nich antybiotykach.

Ryż. 3. Konfiguracja aminokwasów L- i D-

Struktura białek

Na podstawie wyników badań produktów hydrolizy białek przedstawionych przez A.Ya. Pomysły Danilewskiego na temat roli wiązań peptydowych -CO-NH- w budowie cząsteczki białka, niemiecki naukowiec E. Fischer zaproponował na początku XX wieku peptydową teorię budowy białek. Zgodnie z tą teorią białka są liniowymi polimerami α-aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym - polipeptydów:

W każdym peptydzie jedna końcowa reszta aminokwasowa ma wolną grupę α-aminową (N-koniec), a druga ma wolną grupę α-karboksylową (C-koniec). Strukturę peptydów zwykle przedstawia się zaczynając od N-końcowego aminokwasu. W tym przypadku reszty aminokwasowe są oznaczone symbolami. Na przykład: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Ten wpis oznacza peptyd, w którym znajduje się N-końcowy α-aminokwas ­ lyatsya alanina i C-końc - cysteina. Czytając taki zapis, końcówki nazw wszystkich kwasów, z wyjątkiem ostatnich, zmieniają się na - "yl": alanyl-tyrosyl-leucyl-seryl-tyrosyl--cysteina. Długość łańcucha peptydowego w peptydach i białkach występujących w organizmie waha się od dwóch do setek i tysięcy reszt aminokwasowych.

W celu określenia składu aminokwasowego białka (peptydy) poddawane są hydrolizie:

W środowisku obojętnym reakcja ta przebiega bardzo wolno, ale przyspiesza w obecności kwasów lub zasad. Hydrolizę białka zazwyczaj przeprowadza się w szczelnie zamkniętej ampułce w 6M roztworze kwasu chlorowodorowego w temperaturze 105°C; w takich warunkach całkowity rozpad następuje w ciągu około jednego dnia. W niektórych przypadkach białko ulega hydrolizie w łagodniejszych warunkach (w temperaturze 37-40°C) pod działaniem biologicznych katalizatorów enzymatycznych przez kilka godzin.

Następnie aminokwasy hydrolizatu rozdziela się metodą chromatografii na żywicach jonowymiennych (sulfopolistyrenowy wymieniacz kationowy), wyodrębniając oddzielnie frakcję każdego aminokwasu. Do wypłukiwania aminokwasów z kolumny jonowymiennej stosuje się bufory o rosnącym pH. Asparaginian, który ma kwaśny łańcuch boczny, jest usuwany jako pierwszy; arginina z głównym łańcuchem bocznym jest wypłukiwana jako ostatnia. Kolejność usuwania aminokwasów z kolumny jest określona przez profil wypłukiwania aminokwasów wzorcowych. Frakcjonowane aminokwasy są określane na podstawie koloru powstającego po podgrzaniu z ninhydryną:

W tej reakcji przekształca się bezbarwna ninhydryna; do niebiesko-fioletowego produktu, którego intensywność barwy (przy 570 nm) jest proporcjonalna do ilości aminokwasu (jedynie prolina nadaje żółtą barwę). Mierząc intensywność barwienia, można obliczyć stężenie każdego aminokwasu w hydrolizacie oraz liczbę reszt każdego z nich w badanym białku.

Obecnie taką analizę przeprowadza się za pomocą automatycznych urządzeń - analizatorów aminokwasów (patrz rys. Schemat urządzenia poniżej). Urządzenie podaje wynik analizy w postaci wykresu stężeń poszczególnych aminokwasów. Ta metoda znalazła szerokie zastosowanie w badaniu składu składników odżywczych, praktyce klinicznej; z jego pomocą w ciągu 2-3 godzin można uzyskać pełny obraz składu jakościowego aminokwasów w produktach i płynach biologicznych.

Ryż. Schemat analizatora aminokwasów: 1 - roztwór płuczący (bufor o zmiennym pH); 2 - kolumna chromatograficzna (hydrolizat białka jest dodawany do górnej części kolumny, następnie rozpoczyna się ługowanie); 3 - roztwór ninhydryny; 4 - łaźnia wodna (podgrzanie jest konieczne do przyspieszenia reakcji ninhydryny z aminokwasami); 5 - spektrofotometr i urządzenie rejestrujące; 6 - chromatogram, którego każdy pik odpowiada jednemu aminokwasowi, a powierzchnia piku jest proporcjonalna do stężenia aminokwasu w hydrolizacie.

1. Wykaz aminokwasów właściwości amfoteryczne oraz kwasy i aminy, a także specyficzne właściwości ze względu na łączną obecność tych grup. W roztworach wodnych AMA występuje w postaci soli wewnętrznych (jonów dwubiegunowych). Wodne roztwory kwasów monoaminomonokarboksylowych są obojętne dla lakmusu, ponieważ ich cząsteczki zawierają równą liczbę grup -NH 2 - i -COOH. Grupy te oddziałują ze sobą, tworząc sole wewnętrzne:

Taka cząsteczka ma przeciwne ładunki w dwóch miejscach: dodatnim NH 3 + i ujemnym na karboksylu –COO - . W związku z tym wewnętrzna sól AMA nazywana jest jonem bipolarnym lub jonem obojnaczym (Zwitter - hybryda).

Jon dwubiegunowy w środowisku kwaśnym zachowuje się jak kation, ponieważ dysocjacja grupy karboksylowej jest tłumiona; w środowisku alkalicznym – jako anion. Istnieją wartości pH specyficzne dla każdego aminokwasu, w których liczba form anionowych w roztworze jest równa liczbie form kationowych. Wartość pH, przy której całkowity ładunek cząsteczki AMA wynosi 0, nazywana jest punktem izoelektrycznym AMA (pI AA).

Wodne roztwory kwasów monoaminodikarboksylowych mają odczyn kwaśny środowiska:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Punkt izoelektryczny kwasów monoaminodikarboksylowych znajduje się w środowisku kwaśnym i takie AMA nazywane są kwaśnymi.

Kwasy diaminomonokarboksylowe mają właściwości zasadowe w roztworach wodnych (należy wykazać udział wody w procesie dysocjacji):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -

Punkt izoelektryczny kwasów diaminomonokarboksylowych znajduje się przy pH > 7 i takie AMA nazywane są zasadowymi.

Będąc jonami dwubiegunowymi, aminokwasy wykazują właściwości amfoteryczne: mogą tworzyć sole zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Interakcja z kwasem chlorowodorowym HCl prowadzi do powstania soli:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Reakcja z zasadą prowadzi do powstania soli:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O

2. Tworzenie kompleksów z metalami- kompleks chelatowy. Strukturę soli miedzi glikolu (glicyny) można przedstawić za pomocą następującego wzoru:

Prawie cała miedź w ludzkim ciele (100 mg) jest związana z białkami (aminokwasami) w postaci tych stabilnych związków w kształcie pazurów.

3. Podobnie jak inne kwasy aminokwasy tworzą estry, bezwodniki halogenowe, amidy.

4. Reakcje dekarboksylacji zachodzą w organizmie przy udziale specjalnych enzymów dekarboksylazy: powstające aminy (tryptamina, histamina, serotynina) nazywane są aminami biogennymi i są regulatorami szeregu funkcji fizjologicznych organizmu człowieka.

5. Interakcja z formaldehydem(aldehydy)

R-CH-COOH + H2C \u003d O ® R-CH-COOH

Formaldehyd wiąże grupę NH 2 -, grupa -COOH pozostaje wolna i można ją miareczkować alkaliami. Dlatego reakcja ta jest wykorzystywana do ilościowego oznaczania aminokwasów (metoda Sorensena).

6. Interakcje z kwasem azotawym prowadzi do powstawania hydroksykwasów i uwalniania azotu. Objętość uwalnianego azotu N 2 określa jego ilościową zawartość w badanym obiekcie. Ta reakcja służy do ilościowego oznaczania aminokwasów (metoda Van Slyke):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Jest to jeden ze sposobów deaminacji AMK poza organizmem.

7. Acylowanie aminokwasów. Grupę aminową AMA można acylować chlorkami kwasowymi i bezwodnikami już w temperaturze pokojowej.

Produktem zarejestrowanej reakcji jest kwas acetylo-α-aminopropionowy.

Acylowe pochodne AMA są szeroko stosowane w badaniu ich sekwencji w białkach oraz w syntezie peptydów (ochrona grupy aminowej).

8.specyficzne właściwości, reakcje związane z obecnością i wzajemnym oddziaływaniem grup aminowych i karboksylowych – tworzenie peptydów. Wspólną właściwością a-AMA jest proces polikondensacji prowadząc do powstania peptydów. W wyniku tej reakcji w miejscu oddziaływania między grupą karboksylową jednego AMA a grupą aminową drugiego AMA powstają wiązania amidowe. Innymi słowy, peptydy to amidy powstające w wyniku interakcji grup aminowych i karboksylowych aminokwasów. Wiązanie amidowe w takich związkach nazywane jest wiązaniem peptydowym (demontaż struktury grupy peptydowej i wiązania peptydowego: trójśrodkowy układ p, p-sprzężony)

W zależności od liczby reszt aminokwasowych w cząsteczce rozróżnia się di-, tri-, tetrapeptydy itp. do polipeptydów (do 100 reszt AMK). Oligopeptydy zawierają od 2 do 10 reszt AMK, białka - ponad 100 reszt AMK Ogólnie łańcuch polipeptydowy można przedstawić według schematu:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Gdzie R1, R2, ... Rn oznaczają rodniki aminokwasowe.

Pojęcie białek.

Najważniejszymi biopolimerami aminokwasów są białka – proteiny. W ludzkim ciele jest ich około 5 milionów. różne białka, które są częścią skóry, mięśni, krwi i innych tkanek. Białka (białka) mają swoją nazwę od greckiego słowa „protos” - pierwszego, najważniejszego. Białka pełnią w organizmie szereg ważnych funkcji: 1. Funkcja budulcowa; 2. Funkcja transportowa; 3. Funkcja ochronna; 4. Funkcja katalityczna; 5. Funkcja hormonalna; 6. Funkcja odżywcza.

Wszystkie naturalne białka powstają z monomerów aminokwasów. Podczas hydrolizy białek powstaje mieszanina AMA. Takich AMK jest 20.

4. Materiał ilustracyjny: prezentacja

5. Literatura:

Literatura główna:

1. Chemia bioorganiczna: podręcznik. Tyukavkina NA, Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov T.S. Chemia: podręcznik - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 s.
2. Bolysbekova S. M. Chemia pierwiastków biogennych: podręcznik - Semey, 2012. - 219 s. : muł
3. Verentsova L.G. Chemia nieorganiczna, fizyczna i koloidalna: podręcznik - Almaty: Evero, 2009. - 214 s. : chory.
4. Chemia fizyczna i koloidalna / Pod redakcją A.P. Belyaev .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva L.G. Chemia nieorganiczna, fizyczna i koloidalna, (badania weryfikacyjne) 2009

Dodatkowa literatura:

1. Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. Chemia fizyczna i koloidalna. M. 2003.

2. Ślesariew VI Chemia. Podstawy chemii życia. Petersburg: Himizdat, 2001

3. Erszow Yu.A. Chemia ogólna. Chemia biofizyczna. Chemia pierwiastków biogennych. M.: VSh, 2003.

4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. Teoretyczne podstawy budowy i reaktywności ważnych biologicznie związków organicznych. Ałmaty, 2003.

1. Przewodnik po badaniach laboratoryjnych z chemii bioorganicznej, wyd. NA. Tyukawkina. M., Drop, 2003.
2. Glinka N.L. Chemia ogólna. M., 2003.
3. Ponomariew V.D. Chemia analityczna część 1,2 2003

6. Pytania kontrolne (informacje zwrotne):

1. Co decyduje o strukturze łańcucha polipeptydowego jako całości?

2. Do czego prowadzi denaturacja białek?

3. Co nazywa się punktem izoelektrycznym?

4. Jakie aminokwasy nazywane są niezbędnymi?

5. Jak powstają białka w naszym organizmie?

Substancje organiczne, których cząsteczka zawiera grupy karboksylowe i aminowe, nazywane są aminokwasami lub kwasami aminokarboksylowymi. Są to niezbędne związki, które są podstawą budowy organizmów żywych.

Struktura

Aminokwas to monomer składający się z azotu, wodoru, węgla i tlenu. Rodniki niewęglowodorowe, takie jak siarka lub fosfor, mogą być również przyłączone do aminokwasu.

Warunkowy wzór ogólny aminokwasów to NH2-R-COOH, gdzie R oznacza rodnik dwuwartościowy. W takim przypadku w jednej cząsteczce może znajdować się kilka grup aminowych.

Ryż. 1. Budowa strukturalna aminokwasów.

Z chemicznego punktu widzenia aminokwasy są pochodnymi kwasów karboksylowych, w cząsteczce których atomy wodoru zastąpiono grupami aminowymi.

Rodzaje

Aminokwasy są klasyfikowane na kilka sposobów. Klasyfikacja według trzech kryteriów została przedstawiona w tabeli.

podpisać	Pogląd	Opis	Przykład
Zgodnie z układem grup aminowych i karboksylowych względem siebie	α-aminokwasy
	β-, γ-, δ-, ε- i inne aminokwasy		Kwas β-aminopropionowy (dwa atomy między grupami), kwas ε-aminokapronowy (pięć atomów)
Według części zmiennej (rodnikowej)	Alifatyczny (tłusty)		Lizyna, seryna, treonina, arginina
	aromatyczny		Fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna
	Heterocykliczny		Tryptofan, histydyna, prolina
	Iminokwasy		Prolina, hydroksyprolina
Według właściwości fizycznych i chemicznych	Niepolarny (hydrofobowy)	Nie wchodzić w interakcje z wodą	Glicyna, walina, leucyna, prolina
	Polarny (hydrofilowy)	wchodzić w interakcje z wodą. Dzieli się na nienaładowane, dodatnio i ujemnie naładowane	Lizyna, seryna, asparaginian, glutaminian, glutamina

Ryż. 2. Schemat klasyfikacji aminokwasów.

Nazwy powstają od strukturalnych lub trywialnych nazw kwasów karboksylowych z przedrostkiem „amino-”. Liczby pokazują, gdzie znajduje się grupa aminowa. Używane są również nazwy trywialne kończące się na „-in”. Na przykład kwas 2-aminobutanowy lub α-aminomasłowy.

Nieruchomości

Aminokwasy różnią się właściwościami fizycznymi od innych kwasów organicznych. Wszystkie związki tej klasy są substancjami krystalicznymi, łatwo rozpuszczalnymi w wodzie, ale słabo rozpuszczalnymi w rozpuszczalnikach organicznych. Topią się w wysokich temperaturach, mają słodkawy smak i łatwo tworzą sole.

Aminokwasy to związki amfoteryczne. Dzięki obecności grupy karboksylowej -COOH wykazują właściwości kwasów. Grupa aminowa -NH 2 określa podstawowe właściwości.

Właściwości chemiczne związków:

• spalanie:

  4NH2CH2COOH + 13O2 → 8CO2 + 10H2O + 2N2;

• hydroliza:

  NH2CH2COOH + H2O ↔ NH3CH2COOH + OH;

• reakcja z roztworem alkalicznym:

  NH2CH2COOH + NaOH → NH2CH2COO-Na + H2O;

• reakcja z roztworem kwasu:

  2NH2CH2COOH + H2SO4 → (NH3CH2COOH)2SO4;

• estryfikacja:

  NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OH → NH 2 CH 2 COOC 2 H 5 + H 2 O.

Monomery aminokwasów tworzą długie polimery - białka. Jedno białko może zawierać kilka różnych aminokwasów. Na przykład białko kazeinowe zawarte w mleku składa się z tyrozyny, lizyny, waliny, proliny i wielu innych aminokwasów. Białka pełnią różne funkcje w organizmie w zależności od ich budowy.

Ryż. 3. Białka.

Czego się nauczyliśmy?

Z lekcji chemii w 10 klasie dowiedzieliśmy się, czym są aminokwasy, jakie zawierają substancje, jak są klasyfikowane. Aminokwasy obejmują dwie grupy funkcyjne - grupę aminową -NH 2 i grupę karboksylową -COOH. Obecność dwóch grup determinuje amfoteryczny charakter aminokwasów: związki mają właściwości zasad i kwasów. Aminokwasy są podzielone według kilku kryteriów i różnią się liczbą grup aminowych, obecnością lub brakiem pierścienia benzenowego, obecnością heteroatomu i interakcją z wodą.

Kwiz tematyczny

Zgłoś ocenę

Średnia ocena: 4 . Łączna liczba otrzymanych ocen: 150.

Aminokwasy(synonim kwasy aminokarboksylowe) - kwasy organiczne (karboksylowe) zawierające jedną lub więcej grup aminowych; główna strukturalna część cząsteczki białka.

W zależności od pozycji grupy aminowej w łańcuchu węglowym w stosunku do grupy karboksylowej (to znaczy na drugim, trzecim i tak dalej atomie węgla), rozróżnia się α-, β-, γ-aminokwasy i tak dalej . Wiele aminokwasów występuje w organizmach żywych w postaci wolnej lub jako część bardziej złożonych związków. Opisano ok. 200 różnych naturalnych aminokwasów, wśród których około 20 jest szczególnie ważnych, które są częścią białek (patrz). Wszystkie aminokwasy występujące w białkach są α-aminokwasami i odpowiadają ogólnemu wzorowi: RCH (NH 2) COOH, gdzie R oznacza rodnik nierówny w różnych aminokwasach przyłączonych do drugiego atomu węgla w łańcuchu. Grupa aminowa jest przyłączona do tego samego atomu węgla. Zatem ten atom węgla ma 4 nierówne podstawniki i jest asymetryczny.

Jeszcze przed odkryciem aminokwasów jako specjalnej klasy chemikaliów francuscy chemicy Vauquelin i Robiquet (L.W. Vauquelin, P.J. Robiquet, 1806) wyizolowali krystaliczną asparaginę z soku szparagowego, która jest amidem kwasu asparaginowego (patrz) i która jest jednym z aminokwasy w białkach.

Pierwszy naturalny aminokwas (cystyna) został odkryty w 1810 roku w kamieniu moczowym przez Wollastona (WH Wollaston); w 1819 r. Proust (J. L. Proust), dokonując eksperymentów nad fermentacją sera, wyizolował kryształy leucyny. W 1820 r. Braconno (N. Braconnot) otrzymał glicynę z hydrolizatu żelatyny, która miała słodki smak i była nazywana cukrem kleistym; dopiero później glicyna została sklasyfikowana jako aminokwas. Odkrycie Braconneau było szczególnie ważne, ponieważ po raz pierwszy otrzymano aminokwasy z hydrolizatu białka; później inne aminokwasy zawarte w cząsteczkach białek zostały wyizolowane i zidentyfikowane z hydrolizatów białkowych.

Aminokwasy mają szereg wspólnych właściwości: są bezbarwnymi, krystalicznymi substancjami, zwykle topiącymi się z rozkładem w stosunkowo wysokich temperaturach, w smaku są słodkie, gorzkie lub mdłe. Aminokwasy są elektrolitami amfoterycznymi, to znaczy tworzą sole zarówno z kwasami, jak i zasadami i mają pewne właściwości charakterystyczne zarówno dla kwasów organicznych, jak i amin. Naturalne α-aminokwasy mogą obracać płaszczyznę polaryzacji w różnym stopniu w prawo lub w lewo, w zależności od charakteru aminokwasów i warunków środowiskowych, ale wszystkie należą do serii L, to znaczy mają tę samą konfigurację atomu węgla α i można je uważać za pochodne odpowiednio L-alaniny lub L-gliceraldehydu. Różnorodność właściwości i charakter rodników różnych aminokwasów determinuje różnorodność i specyficzne właściwości zarówno poszczególnych aminokwasów, jak i cząsteczek białek, w których są zawarte. Budowę chemiczną i najważniejsze właściwości naturalnych aminokwasów występujących w hydrolizatach białkowych przedstawiono w tabeli. 1.

Tabela 1. Budowa chemiczna i właściwości fizykochemiczne aminokwasów najczęściej występujących w przyrodzie

Nazwa	nazwa racjonalna	Formuła	Waga molekularna	Temperatura topnienia	Rozpuszczalność w gramach na 100 g wody w t° 25°
Kwas α-aminopropionowy		89,09	297° (rozszerzony)	16,51
Kwas α-amino-δ-guanidyno-walerianowy		174,20	238° (rozszerzony)	Łatwo rozpuszczalny
γ-amid kwasu α-aminobursztynowego		132,12	236° (rozszerzony)	3,11 (28°)
Kwas α-aminobursztynowy		133,10	270°	0,50
Kwas α-aminoizowalerianowy (α-amino-β-metylomasłowy).		117,15	315° (rozszerzony)	8,85
Kwas α-amino-β-imidazolilopropionowy		155,16	277° (rozszerzony)	4,29
Glicyna (glikol)	Kwas aminooctowy		75,07	290° (rozszerzony)	24,99
Kwas δ-amido-α-aminoglutarowy		146,15	185°	3,6 (18°)
Kwas α-aminoglutarowy		147,13	249°	0,843
Kwas α-amino-β-metylowalerianowy		131,17	284° (rozszerzony)	4,117
Kwas α-aminoizokapronowy		131,17	295° (rozszerzony)	2,19
Kwas α-, ε-diaminokapronowy		146,19	224° (rozszerzony)	Łatwo rozpuszczalny
Kwas α-amino-γ-metylotiomasłowy		149,21	283° (rozszerzony)	3,35
Kwas γ-hydroksypirolidyno-α-karboksylowy		131,13	270°	36,11
Kwas pirolidyno-α-karboksylowy		115,13	222°	162,3
Kwas α-amino-β-hydroksypropionowy		105,09	228° (rozszerzony)	5,023
Kwas α-amino-β-paraoksyfenylopropionowy		181,19	344° (rozszerzony)	0,045
Kwas α-amino-β-hydroksymasłowy		119,12	253° (rozszerzony)	20,5
Kwas α-amino-β-indolilproopionowy		204,22	282° (rozszerzony)	1,14
Kwas α-amino-β-fenylopropionowy		165,19	284°	2,985
Kwas α-amino-β-tiopropionowy		121,15	178°	-
Kwas di-α-amino-β-tiopropionowy		240,29	261° (rozszerzony)	0,011

Właściwości elektrochemiczne

Posiadając właściwości amfoteryczne (patrz Amfolity), aminokwasy w roztworach dysocjują zarówno według rodzaju dysocjacji kwasowej (oddanie jonu wodoru i jednoczesne posiadanie ładunku ujemnego), jak i według rodzaju dysocjacji alkalicznej (przyłączenie jonu H i uwolnienie jonu hydroksylowego), jednocześnie uzyskując ładunek dodatni. W środowisku kwaśnym nasila się zasadowa dysocjacja aminokwasów i dochodzi do tworzenia soli z anionami kwasowymi. Przeciwnie, w środowisku zasadowym aminokwasy zachowują się jak aniony, tworząc sole z zasadami. Ustalono, że aminokwasy w roztworach prawie całkowicie dysocjują i występują w postaci jonów amfoterycznych (dwubiegunowych), zwanych też jonami obojnaczymi lub amfiionami:

W środowisku kwaśnym jon amfoteryczny przyłącza jon wodorowy, który hamuje dysocjację kwasu i zamienia się w kation; w środowisku alkalicznym, z dodatkiem jonu hydroksylowego, dysocjacja alkaliczna jest tłumiona, a jon dwubiegunowy staje się anionem. Przy pewnej wartości pH ośrodka, która nie jest taka sama dla różnych aminokwasów, stopień dysocjacji kwasowej i zasadowej dla danego aminokwasu jest wyrównany, a w polu elektrycznym aminokwasy nie przemieszczają się ani do katody, ani do do anody. Ta wartość pH nazywana jest punktem izoelektrycznym (pI), który jest niższy, im bardziej kwasowe właściwości wyraża dany aminokwas, a im wyższy, tym bardziej zasadowe właściwości wyrażane są w aminokwasie (patrz punkt izoelektryczny). Przy pI rozpuszczalność aminokwasu staje się minimalna, co ułatwia wytrącanie się z roztworu.

Właściwości optyczne

Wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny (patrz), mają asymetryczny atom węgla. Taki atom jest zawsze drugim, czyli atomem węgla α, którego wszystkie cztery wartościowości są zajęte przez różne grupy. W tym przypadku możliwe są dwie formy stereoizomeryczne, które są swoimi lustrzanymi odbiciami i są ze sobą niekompatybilne, jak prawa i lewa ręka. Diagram przedstawia dwa stereoizomery aminokwasu alaniny w postaci trójwymiarowego obrazu i odpowiadającego mu rzutu na płaszczyznę. Obraz po lewej stronie jest umownie uważany za lewą konfigurację (L), po prawej - prawą konfigurację (D). Takie konfiguracje odpowiadają lewoskrętnemu i prawoskrętnemu aldehydowi glicerynowemu, który jest traktowany jako związek wyjściowy przy określaniu konfiguracji cząsteczek. Wykazano, że wszystkie naturalne aminokwasy otrzymywane z hydrolizatów białkowych odpowiadają serii L zgodnie z konfiguracją atomu węgla α, to znaczy można je uznać za pochodne L-alaniny, w której jeden atom wodoru w grupa metylowa jest zastąpiona bardziej złożonym rodnikiem. Specyficzna rotacja płaszczyzny polaryzacji światła poszczególnych aminokwasów zależy zarówno od właściwości całej cząsteczki jako całości, jak i od pH roztworu, temperatury i innych czynników.

W tabeli przedstawiono skręcalność właściwą najważniejszych aminokwasów, ich punkty izoelektryczne oraz wskaźniki stałych dysocjacji kwasów (pKa). 2.

Tabela 2. Skręcalność właściwa płaszczyzny polaryzacji, pozorne stałe dysocjacji kwasów i punkty izoelektryczne L-aminokwasów w t° 25°

Aminokwas	Dokładny obrót		Stałe dysocjacji kwasów			Punkt izoelektryczny pI
	roztwór wodny	o 5 n. roztwór kwasu solnego	pK 1	pK 2	pK 3
Alanya	+1,6	+13,0	2,34	9,69		6,0
Arginina	+21,8	+48,1	2,18	9,09	13,2	10,9
asparagina	-7,4	+37,8	2,02	8,80		5,4
Kwas asparaginowy	+6,7	+33,8	1,88	3,65	9,60	2,8
Wally'ego	+6,6	33,1	2,32	9,62		6,0
histydyna	+59,8	+18,3	1,78	5,97	8,97	7,6
		2,34	9,60		6,0
glutamina	+9,2	+46,5	2,17	9,13		5,7
Kwas glutaminowy	+17,7	+46,8	2,19	4,25	9,67	3,2
Izoleucyna	+16,3	+51,8	2,26	9,62		5,9
Leucyna	-14,4	+21,0	2,36	9,60		6,0
Lizyna	+19,7	+37,9	2,20	8,90	10,28	9,7
Metionina	-14,9	+34,6	2,28	9,21		5,7
oksyprolina	-99,6	-66,2	1,82	9,65		5,8
Prolina	-99,2	-69,5	1,99	10,60		6,3
Seria	-7,9	+15,9	2,21	9,15		5,7
Tyrozyna	-6,6	-18,1	2,20	9,11	10,07	5,7
Treonina	-33,9	-17,9	2,15	9,12		5,6
tryptofan	-68,8	+5,7	2,38	9,39		5,9
fenyloalanina	-57,0	-7,4	1,83	9,13		5,5
Cysteina	-20,0	+7,9	1,71	8,33	10,78	5,0
cystyna				2,01	8,02 pK 4 \u003d 8,71	5,0

Wcześniej antypody optyczne L-aminokwasów, czyli aminokwasy serii D, nazywane były „nienaturalnymi”, jednak obecnie aminokwasy serii D występują w niektórych produktach bakteryjnych i antybiotykach. Tak więc kapsułki bakterii przetrwalnikujących (Bac. subtilis, B. anthracis i inne) składają się głównie z polipeptydu zbudowanego z reszt kwasu D-glutaminowego. D-alanina i kwas D-glutaminowy są częścią mukopeptydów tworzących ściany komórkowe wielu bakterii; walina, fenyloalanina, ornityna i leucyna serii D zawarte są w gramicydynach i wielu innych peptydach – antybiotykach itp. Aminokwasy stereoizomeryczne różnią się znacząco właściwościami biologicznymi, są atakowane przez enzymy specyficzne tylko dla określonej konfiguracji optycznej, nie zastępują lub tylko częściowo zastępują się nawzajem w metabolizmie itp. D-izomery (patrz), leucyna (patrz), seryna (patrz), tryptofan (patrz) i walina (patrz) są bardzo słodkie, podczas gdy L-stereoizomery alaniny i seryna jest umiarkowanie słodka, tryptofan - bez smaku, a leucyna i walina - gorzka. Charakterystyczny „mięsny” smak kwasu L-glutaminowego nie występuje w formie D. Aminokwasy syntetyczne to zazwyczaj racematy, czyli mieszaniny równych ilości form D i L. Są one określane jako DL-aminokwasy. Za pomocą specjalnych odczynników lub traktowania pewnymi enzymami syntetyczne aminokwasy można rozdzielić na formy D i L lub można otrzymać tylko jeden pożądany stereoizomer.

Klasyfikacja aminokwasów

O charakterystycznych właściwościach poszczególnych aminokwasów decyduje łańcuch boczny, czyli rodnik stojący przy atomie węgla α. W zależności od budowy tego rodnika aminokwasy dzielą się na alifatyczne (należy do nich większość aminokwasów), aromatyczne (fenyloalanina i tyrozyna), heterocykliczne (histydyna i tryptofan) oraz iminokwasy (patrz), w których atom azotu stojący przy atomie węgla α, połączony z łańcuchem bocznym pierścieniem pirolidynowym; obejmują one prolinę i hydroksyprolinę (patrz Prolina).

W zależności od liczby grup karboksylowych i aminowych aminokwasy dzielą się w następujący sposób.

Aminokwasy monoaminomonokarboksylowe zawierają jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową; należy do nich większość aminokwasów (ich pH wynosi ok. 6).

Aminokwasy monoaminodikarboksylowe zawierają dwie grupy karboksylowe i jedną grupę aminową. Kwas asparaginowy i glutaminowy (patrz) mają właściwości lekko kwaśne.

Kwasy diaminomonokarboksylowe - arginina (patrz), lizyna (patrz), histydyna (patrz) i ornityna - w roztworze wodnym dysocjują głównie jako zasady.

Zgodnie ze składem chemicznym grup zastępujących rozróżniają: hydroksyaminokwasy (zawierają grupę alkoholową) - serynę i treoninę (patrz), aminokwasy zawierające siarkę (zawierają w swoim składzie atomy siarki) - cysteinę, cystynę (patrz) i metionina (patrz); amidy (patrz) aminokwasy dikarboksylowe - asparagina (patrz) i glutamina (patrz) itp. Aminokwasy z rodnikiem węglowodorowym, takie jak alanina, leucyna, walina i inne, nadają białkom właściwości hydrofobowe; jeśli rodnik zawiera grupy hydrofilowe, jak na przykład w aminokwasach dikarboksylowych, nadają one hydrofilowość białku.

Oprócz wspomnianych już aminokwasów (patrz tabela i powiązane artykuły), w tkankach ludzkich, zwierzęcych, roślinnych i bakteryjnych znaleziono ponad 100 innych aminokwasów, z których wiele odgrywa ważną rolę w organizmach żywych. Tak więc ornityna i cytrulina (należące do aminokwasów diaminokarboksylowych) odgrywają ważną rolę w metabolizmie, w szczególności w syntezie mocznika u zwierząt (patrz Arginina, Mocznik). Najwyższe analogi kwasu glutaminowego stwierdzono w organizmach: kwas α-aminoadypinowy o 6 atomach węgla i kwas α-aminopimelinowy o 7 atomach węgla. W składzie kolagenu i żelatyny znaleziono oksylizynę:

mający dwa asymetryczne atomy węgla. Spośród alifatycznych aminokwasów monoaminomonokarboksylowych znajduje się kwas α-aminomasłowy, norwalina (kwas α-aminowalerianowy) i norleucyna (kwas α-amnokapronowy). Dwa ostatnie są otrzymywane syntetycznie, ale nie występują w białkach. Homoseryna (kwas α-amino-γ-hydroksymasłowy) jest najwyższym analogiem seryny. W związku z tym kwas α-amino-γ-tiomasłowy lub homocysteina jest podobnym analogiem cysteiny. Ostatnie dwa aminokwasy wraz z lantioniną to:

[HOOS-CH (NH2)-CH2-S-CH2-CH (NH2)-COOH]

i cystationina:

[HOOS-CH (NH2)-CH2-S-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH]

biorą udział w metabolizmie aminokwasów zawierających siarkę 2,4-Dioksyfenyloalanina (DOPA) jest produktem pośrednim metabolizmu fenyloalaniny (patrz) i tyrozyny (patrz). Z tyrozyny powstaje aminokwas, taki jak 3,5-dijodotyrozyna - produkt pośredni powstawania tyroksyny (patrz). W stanie wolnym iw składzie niektórych substancji naturalnych występują aminokwasy metylowane (patrz Metylacja) azotem: metyloglicyna, czyli sarkozyna, a także metylohistydyna, metylotryptofan, metylolizyna. Ostatnio odkryto, że jest częścią białek jądrowych - histonów (patrz). Opisano również acetylowane pochodne aminokwasów, w tym acetylizynę jako część histonów.

Oprócz α-aminokwasów w naturze, głównie w postaci wolnej i jako część niektórych ważnych biologicznie peptydów, istnieją aminokwasy zawierające grupę aminową przy innych atomach węgla. Należą do nich β-alanina (patrz Alanina), kwas γ-aminomasłowy (patrz Kwasy aminomasłowe), który odgrywa ważną rolę w funkcjonowaniu układu nerwowego, kwas δ-aminolewulinowy, będący produktem pośrednim syntezy porfiryn. Aminokwasy obejmują również taurynę (H 2 N-CH 2 -CH 2 -SO 3 H), która powstaje w organizmie podczas wymiany cysteiny.

Pozyskiwanie aminokwasów

Aminokwasy uzyskuje się różnymi metodami, niektóre z nich są zaprojektowane specjalnie do pozyskiwania określonych aminokwasów. Najpopularniejsze ogólne metody syntezy chemicznej aminokwasu są następujące.

1. Aminowanie fluorowcowanych kwasów organicznych. Pochodna halogenu (zwykle kwas podstawiony bromem) jest traktowana amoniakiem, w wyniku czego halogen zostaje zastąpiony grupą aminową.

2. Otrzymywanie aminokwasu z aldehydów przez działanie na nie amoniakiem i cyjanowodorem lub cyjankami. W wyniku tej obróbki otrzymuje się cyjanohydrynę, która jest dalej aminowana, tworząc aminonitryl; zmydlanie tego ostatniego daje aminokwas.

3. Kondensacja aldehydów z pochodnymi glicyny, a następnie redukcja i hydroliza.

Poszczególne aminokwasy można otrzymać z hydrolizatów białek w postaci trudno rozpuszczalnych soli lub innych pochodnych. Na przykład cystyna i tyrozyna łatwo wytrącają się w punkcie izoelektrycznym; diaminokwasy wytrącają się w postaci soli fosforowo-wolframowych, pikrynowych (lizyny), flawinowych (argininy) i innych kwasów; aminokwasy dikarboksylowe są wytrącane jako sole wapnia lub baru, kwas glutaminowy jest izolowany jako aminokwasy chlorowodorowe w kwaśnym środowisku, kwas asparaginowy jako sól miedzi i tak dalej. Metody chromatograficzne i elektroforetyczne są również wykorzystywane do preparatywnej izolacji szeregu aminokwasów z hydrolizatów białkowych. Do celów przemysłowych wiele aminokwasów otrzymuje się w drodze syntezy mikrobiologicznej poprzez wyizolowanie ich z pożywki hodowlanej niektórych szczepów bakterii.

Definicja aminokwasów

Jako ogólną reakcję na aminokwasy najczęściej stosuje się reakcję barwną z ninhydryną (patrz), która po podgrzaniu daje fioletowy kolor o różnych odcieniach z różnymi aminokwasami. Stosowany jest również odczynnik Folina (kwas sodowy kwasu 1,2-naftochinono-4-sulfonowego), deaminacja kwasem azotawym z gazometrycznym oznaczeniem uwolnionego azotu metodą Van Slyke'a (patrz metody Van Slyke'a).

Oznaczanie poszczególnych aminokwasów, a także składu aminokwasowego białek i wolnych aminokwasów we krwi oraz innych płynach ustrojowych i tkankach przeprowadza się zwykle metodą chromatografii na papierze lub żywicach jonowymiennych (patrz Chromatografia) lub elektroforezy (Widzieć). Metody te umożliwiają jakościowe i ilościowe oznaczanie niewielkich ilości (ułamków miligrama) dowolnych aminokwasów przy użyciu próbek referencyjnych tych związków jako „świadków” lub wzorców. Powszechnie stosowane są automatyczne analizatory aminokwasów (patrz Analizatory automatyczne), które wykonują pełną analizę aminokwasów próbek zawierających zaledwie kilka miligramów aminokwasu w ciągu kilku godzin. Jeszcze szybszą i bardziej czułą metodą oznaczania aminokwasów jest chromatografia gazowa ich lotnych pochodnych.

Aminokwasy, które dostają się do organizmu ludzi i zwierząt z pożywieniem, głównie w postaci białka dietetycznego, zajmują centralne miejsce w metabolizmie azotu (patrz) i zapewniają syntezę w organizmie własnych białek i kwasów nukleinowych, enzymów, wielu koenzymów , hormony i inne biologicznie ważne substancje; w roślinach powstają alkaloidy aminokwasowe (patrz).

We krwi ludzi i zwierząt normalnie utrzymuje się stały poziom wolnych aminokwasów oraz w składzie małych peptydów. Ludzkie osocze zawiera średnio 5-6 mg azotu aminokwasowego (powszechnie określanego jako azot aminowy) na 100 ml osocza (patrz Azot resztkowy). W erytrocytach zawartość azotu aminowego jest 11/2-2 razy większa, w komórkach narządów i tkanek jest jeszcze wyższa. Około 1 g aminokwasów jest wydalane z moczem na dobę (Tabela 3). Przy obfitym i niezbilansowanym żywieniu białkami, przy upośledzonej funkcji nerek, wątroby i innych narządów, a także przy niektórych zatruciach i dziedzicznych zaburzeniach metabolizmu aminokwasów, ich zawartość we krwi wzrasta (hiperaminokwasica) i wydalane są zauważalne ilości aminokwasów w moczu. (patrz Aminoaciduria).

Tabela 3. Zawartość wolnych aminokwasów w ludzkim osoczu i moczu

Aminokwas	osocze krwi ( mg %)	Mocz przez 24 godziny ( mg)
Aminokwasy azotowe	5,8	50-75
Alanya	3,4	21-71
Arginina	1,62	-
Kwas asparaginowy	0,03
Walina	2,88	4-6
histydyna	1,38	113-320
1,5	68-199
Kwas glutaminowy	0,70	8-40
Izoleucyna	1,34	14-28
Leucyna	1,86	9-26
Lizyna	2,72	7-48
Metionina	0,52
ornityna	0,72	-
bełt	2,36
Seria	1,12	27-73
Tyrozyna	1,04	15-49
Treonina	1,67	15-53
tryptofan	1,27	-
Cystyna (+ cysteina)	1,47	10-21

Aktywny transport aminokwasów

Aktywny transport aminokwasu wbrew gradientowi stężeń odgrywa istotną rolę w metabolizmie aminokwasów. Mechanizm ten utrzymuje stężenie aminokwasów w komórkach na wyższym poziomie niż ich stężenie we krwi, a także reguluje wchłanianie aminokwasów z jelita (podczas trawienia pokarmów białkowych) oraz ich reabsorpcję z kanalików nerkowych po filtracji moczu w kłębuszkach Malpighiego. Aktywny transport aminokwasów związany jest z działaniem specyficznych czynników białkowych (permeaz i translokaz), które selektywnie wiążą aminokwasy i realizują ich aktywny transport dzięki rozpadowi związków wysokoenergetycznych. Wzajemna konkurencja niektórych aminokwasów między sobą o aktywny transfer i brak tego w innych aminokwasach pokazuje, że istnieje kilka systemów aktywnego transportu aminokwasu - dla poszczególnych grup aminokwasów. Tak więc cystyna, arginina, lizyna i ornityna mają wspólny system transportu i konkurują ze sobą w tym procesie. Inny system transportowy zapewnia transport przez błony glicyny, proliny i hydroksyproliny, a wreszcie trzeci system jest najwyraźniej wspólny dla dużej grupy innych aminokwasów.

Rola aminokwasów w żywieniu

Człowiek i zwierzęta wykorzystują w swoim metabolizmie azot, który dostarczany jest z pożywieniem w postaci aminokwasów, głównie w składzie białek, niektórych innych organicznych związków azotu, a także soli amonowych. Z tego azotu, poprzez procesy aminowania i transaminacji (patrz. Transaminacja), w organizmie powstają różne aminokwasy. Niektóre aminokwasy nie mogą być syntetyzowane w organizmie zwierzęcia i aby podtrzymać życie, aminokwasy te muszą być spożywane z pożywieniem. Takie aminokwasy nazywane są niezbędnymi. Niezbędne aminokwasy dla ludzi: tryptofan (patrz), fenyloalanina (patrz), lizyna (patrz), treonina (patrz), walina (patrz), leucyna (patrz), metionina (patrz) i izoleucyna (patrz .). Pozostałe aminokwasy są klasyfikowane jako nieistotne, ale niektóre z nich można wymienić tylko warunkowo. Tak więc tyrozyna powstaje w organizmie tylko z fenyloalaniny, a jeśli ta ostatnia nie wystarczy, może być niezastąpiona. Podobnie cysteina i cystyna mogą powstawać z metioniny, ale są potrzebne, gdy występuje niedobór tego aminokwasu. Arginina jest syntetyzowana w organizmie, jednak tempo jej syntezy może być niewystarczające przy zwiększonym zapotrzebowaniu (zwłaszcza przy aktywnym wzroście młodego organizmu). Zapotrzebowanie na niezbędne aminokwasy badano w badaniach nad bilansem azotu, głodzeniem białka, uwzględnianiem spożycia pokarmu i nie tylko. Niemniej jednak nie można dokładnie określić zapotrzebowania na nie i można je oszacować jedynie w przybliżeniu. w tabeli. Na rycinie 4 przedstawiono dane dotyczące zalecanych i na pewno wystarczających dla człowieka ilości aminokwasów egzogennych. Zapotrzebowanie na aminokwasy egzogenne wzrasta w okresach intensywnego wzrostu organizmu, przy wzmożonym rozpadzie białek w niektórych chorobach.

Przynależność aminokwasu do nieistotnych lub niezbędnych dla różnych organizmów nie jest taka sama. Na przykład arginina i histydyna, które są niezbędnymi aminokwasami dla ludzi, są niezbędne dla kurczaków, a histydyna jest również niezbędna dla szczurów i myszy. Organizmy autotroficzne (patrz), do których należą rośliny i wiele bakterii, są w stanie syntetyzować wszystkie niezbędne aminokwasy. Jednak wiele bakterii wymaga obecności pewnych aminokwasów w pożywce hodowlanej. Znane są gatunki lub szczepy bakterii, które selektywnie wymagają określonych aminokwasów. Takie zmutowane szczepy, których wzrost jest zapewniony tylko wtedy, gdy do pożywki zostanie dodany określony kwas, nazywane są auksotrofami (patrz Mikroorganizmy auksotroficzne). Szczepy auksotroficzne rosną na pożywce kompletnej pod innymi względami, w tempie proporcjonalnym do ilości dodanego aminokwasu egzogennego, dlatego są czasami wykorzystywane do mikrobiologicznego oznaczania zawartości tego aminokwasu w niektórych materiałach biologicznych, np. metoda Guthriego (Widzieć).

Niedobór żywieniowy jednego z niezbędnych aminokwasów prowadzi do zahamowania wzrostu i ogólnego niedożywienia, ale brak niektórych aminokwasów może również dawać określone objawy. Tak więc brak tryptofanu często powoduje zjawiska podobne do pelagry, ponieważ kwas nikotynowy powstaje z tryptofanu w organizmie (u doświadczalnych szczurów z brakiem tryptofanu obserwuje się zmętnienie rogówki, zaćmę, wypadanie włosów i anemię); brak metioniny prowadzi do uszkodzenia wątroby i nerek; brak waliny powoduje objawy neurologiczne i tak dalej.

Kompletne żywienie zapewnia zbilansowana zawartość poszczególnych aminokwasów w pożywieniu. Niekorzystny jest również nadmiar niektórych aminokwasów. Nadmiar tryptofanu prowadzi do kumulacji jego produktu przemiany materii - kwasu 3-hydroksyantranilowego, który może powodować guzy pęcherza moczowego. Przy niezbilansowanej diecie nadmiar niektórych aminokwasów może zakłócić metabolizm lub wykorzystanie innych aminokwasów i spowodować niedobór tych ostatnich.

Patologia metabolizmu aminokwasów

Najczęstszą przyczyną aminoacydurii i hiperaminokwasicy są choroby nerek związane z upośledzonym wydalaniem i wchłanianiem zwrotnym aminokwasów. Szereg specyficznych zaburzeń metabolizmu aminokwasów wiąże się z dziedzicznym niedoborem niektórych enzymów biorących udział w ich metabolizmie.

Tak więc rzadka, ale znana od dawna choroba - alkaptonuria jest spowodowana niedoborem w organizmie enzymu - oksydazy kwasu homogentyzynowego (jednego z produktów pośredniego metabolizmu tyrozyny). W przypadku alkaptonurii kwas homogentyzynowy jest wydalany z moczem i utleniany w powietrzu zabarwia go na czarno. Chociaż alkaptonurię wykrywa się już od niemowlęctwa, zaburzenia kliniczne są niewielkie i sprowadzają się jedynie do większej podatności na szczególny rodzaj artropatii (ochronozy). Innym dziedzicznym zaburzeniem metabolizmu aminokwasów jest fenyloketonuria. W przypadku tej choroby występuje niedobór lub brak enzymu 4-hydroksylazy fenyloalaniny, w wyniku czego zaburzona jest konwersja fenyloalaniny do tyrozyny; tyrozyna, która normalnie nie jest niezbędnym aminokwasem, staje się niezbędna u pacjentów z fenyloketonurią, ponieważ nie może powstać z fenyloalaniny. Fenyloketonuria wiąże się z ciężkimi zaburzeniami klinicznymi, z których najważniejszym jest upośledzenie rozwoju mózgu, a w efekcie ciężkie upośledzenie umysłowe, objawiające się od wczesnego dzieciństwa. Przyczyną tych zaburzeń jest nadmierne gromadzenie fenyloalaniny we krwi (hiperfenyloalaninemia) oraz w moczu, w szczególności nagromadzenie produktów jej przemiany materii, w szczególności kwasu fenylopirogronowego (fenyloketonurii), od którego pochodzi nazwa tej choroby. Obecnie rozwój zaburzeń neurologicznych wywołanych przez fenyloketonurię skutecznie ogranicza się poprzez podawanie niemowlętom specjalnej diety o bardzo niskiej zawartości fenyloalaniny. Niektóre z najważniejszych dziedzicznych zaburzeń metabolizmu aminokwasów przedstawiono w tabeli. 5.

Tabela 5. Najważniejsze dziedziczne zaburzenia metabolizmu aminokwasów

Nazwa	Enzym, którego niedobór powoduje zaburzenia metaboliczne	Przyczyna zaburzeń metabolicznych	Niektóre objawy patologiczne
Tyrozynemia	Oksydaza kwasu n-hydroksyfenylopirogronowego	Niezdolność do przekształcenia kwasu p-hydroksyfenylopirogronowego w kwas homogentyzynowy	Poważne uszkodzenie wątroby i kanalików nerkowych, często śmiertelne w okresie niemowlęcym
Histydynemia	Histydaza (histydyno-α-deaminaza)	Niezdolność do tworzenia kwasu urokinowego z histydyny. Podwyższony poziom we krwi i wydalanie z moczem histydyny i kwasu imidazolpirogronowego	Wady wymowy. Często jakiś stopień upośledzenia umysłowego
Homocystynuria	Syntetaza cystationinowa (dehydrataza serynowa)	Niezdolność do tworzenia cystationiny z homocysteiny i seryny. Podwyższona homocystyna i metionina w surowicy oraz nieprawidłowe wydalanie homocystyny ​​z moczem	Upośledzenie umysłowe, wady szkieletu, ektopia soczewki, tętnicza i żylna choroba zakrzepowo-zatorowa
cystationinuria	Cystationaza (dehydrataza homoseryny)	Niezdolność do rozkładu cystationiny z tworzeniem cystyny, α-ketomaślanu i amoniaku. Znaczne wydalanie cystationiny z moczem oraz zwiększona jej zawartość w tkankach i surowicy	Czasami upośledzenie umysłowe i zaburzenia psychiczne
Leucynoza (choroba syropu klonowego)	Dekarboksylaza(y) kwasu ketonowego o rozgałęzionym łańcuchu	Naruszenie dekarboksylacji ketokwasów (α-keto-izowalerianowy, α-keto-β-metylowalerianowy i α-ketoizokapronowy), które są produktami deaminacji aminokwasów waliny, izoleucyny i leucyny oraz wydalania tych ketokwasów i odpowiednich aminokwasów w moczu	Charakterystyczny zapach moczu, przypominający syrop klonowy. Postępująca choroba neurologiczna z wyraźnym zwyrodnieniem mózgu, zwykle rozpoczynająca się wkrótce po urodzeniu i kończąca się śmiercią w ciągu tygodni lub miesięcy. W łagodniejszych przypadkach sporadyczne napady toksycznej encefalopatii i wydalanie tych ketokwasów i aminokwasów z moczem
Jeden rodzaj kretynizmu z wolem	Dejodynaza jodotyrozynowa	Naruszenie odjodowania mono- i dijodotyrozyny podczas syntezy hormonu tarczycy	Ostre powiększenie tarczycy z towarzyszącą ciężką niedoczynnością tarczycy
Hiperwalinemia	Transaminaza walinowa	Naruszenie transaminacji waliny; podwyższone stężenie we krwi i wydalanie z moczem	Zaburzenia rozwojowe i upośledzenie umysłowe
Kwasica izowalerianowa	Dehydrogenaza koenzymu izowalerylu A	Podwyższone ilości kwasu izowalerianowego (produkt dezaminacji waliny) we krwi i moczu	Okresowe napady kwasicy i śpiączki
Hiperprolinemia	oksydaza prolinowa	Podwyższony poziom proliny w surowicy i wydalanie z moczem z powodu naruszenia jej konwersji do Δ 1-pirolidyno-5-karboksylanu	W niektórych przypadkach zaburzenia czynności nerek i upośledzenie umysłowe
hydroksyprolinemia	oksydaza hydroksyprolinowa	Naruszenie przemiany hydroksyproliny do Δ 1-pirolidyno-3-hydroksy-5-karboksylanu oraz podwyższona zawartość hydroksyproliny w surowicy i moczu	ciężkie upośledzenie umysłowe

Szczególne miejsce zajmuje wyraźna aminoacyduria (patrz), wynikająca z naruszenia transportu aminokwasów i odpowiednio ich wchłaniania z kanalików nerkowych i jelita. Do takich zaburzeń należy cystynuria, diagnozowana na podstawie wydalania cystyny ​​z moczem i odkładania się jej w postaci kamieni i osadów w drogach moczowych. W rzeczywistości cystynuria jest związana z naruszeniem ogólnego systemu aktywnego transportu czterech aminokwasów - lizyny, argininy, ornityny i cystyny. W cystynurii uwalniane jest średnio ponad 4 g tych aminokwasów dziennie, z czego tylko około 0,75 g to cystyna, ale to właśnie cystyna, ze względu na swoją słabą rozpuszczalność, wytrąca się i powoduje odkładanie się kamieni. Zakłócenie innego aktywnego układu transportowego, wspólnego dla glicyny, proliny i hydroksyproliny, powoduje zwiększone wydalanie tych trzech aminokwasów z moczem (bez objawów klinicznych upośledzenia). Wreszcie naruszenie innego ogólnego systemu transportu aminokwasów, który najwyraźniej obejmuje dużą grupę wszystkich innych aminokwasów, zwanego chorobą Hartnupa, wiąże się z różnymi objawami klinicznymi, które nie są takie same w różnych przypadkach choroby.

Zastosowanie aminokwasów

Aminokwasy są szeroko stosowane w medycynie i innych dziedzinach. Różne zestawy aminokwasów i hydrolizatów białkowych wzbogacone o poszczególne aminokwasy stosowane są w żywieniu pozajelitowym w operacjach, chorobach jelit i zaburzeniach wchłaniania. Niektóre aminokwasy mają specyficzne działanie terapeutyczne w różnych zaburzeniach. Tak więc metionina jest stosowana w przypadku stłuszczenia wątroby, marskości wątroby i tym podobnych; kwasy glutaminowy i γ-aminomasłowy dają dobre efekty w niektórych chorobach ośrodkowego układu nerwowego (padaczka, stany reaktywne itp.); histydyna jest czasami stosowana w leczeniu pacjentów z zapaleniem wątroby, chorobą wrzodową żołądka i dwunastnicy.

Aminokwasy są również stosowane jako dodatki do żywności. Praktycznie najważniejsze są dodatki lizyny, tryptofanu i metioniny do produktów spożywczych z niedoborem tych aminokwasów. Dodatek kwasu glutaminowego i jego soli do wielu produktów nadaje im przyjemny mięsisty smak, często wykorzystywany w kuchni. Poza żywieniem człowieka i zastosowaniem aminokwasu w przemyśle spożywczym, są one stosowane w paszach dla zwierząt, w przygotowaniu pożywek hodowlanych w przemyśle mikrobiologicznym oraz jako odczynniki.

Histochemiczne metody wykrywania aminokwasów w tkankach

Reakcje wykrywania aminokwasów w tkankach opierają się głównie na wykrywaniu grup aminowych (NH 2 -), karboksylowych (COOH-), sulfhydrylowych (SH-) i disiarczkowych (SS-). Opracowano metody wykrywania poszczególnych aminokwasów (tyrozyny, tryptofanu, histydyny, argininy). Identyfikacja aminokwasów odbywa się również poprzez blokowanie określonych grup. Należy pamiętać, że histochemik z reguły ma do czynienia z białkiem zdenaturowanym, więc wyniki metod histochemicznych nie zawsze są porównywalne z biochemicznymi.

W celu wykrycia grup SH i SS przeprowadza się reakcję z disiarczkiem 2,2'-dioksy-6,6'- dinaftylu (DDD), polegającą na utworzeniu disiarczku naftylu a związanego z białkiem zawierającym grupy SH uważana za najlepszą. Aby uzyskać kolor, lek jest traktowany solą diazoniową (mocny błękit B lub mocna czerń K), która łączy się z dwusiarczkiem naftylu, tworząc barwnik azowy, który barwi obszary lokalizacji grup SH i SS w tkankach w odcieniach od różowego do niebieskofioletowego. Metoda pozwala na porównania ilościowe. Tkanka jest utrwalona w płynie Carnoya, Bouina, w formalinie. Najlepsze efekty uzyskuje się przez 24-godzinne utrwalanie w 1% roztworze kwasu trichlorooctowego w 80% alkoholu, następnie mycie w szeregu alkoholi o wzrastającym stężeniu (80, 90, 96%), następnie odwodnienie i zatapianie w parafinie. Reakcja wymaga odczynników: DDD, sól diazoniowa, 0,1 M roztwór buforowy octanu weronalu (pH 8,5), 0,1 M roztwór buforowy fosforanowy (pH 7,4), alkohol etylowy, eter siarkowy.

α-aminokwasy są wykrywane za pomocą odczynnika ninhydrynowego Schiffa. Metoda opiera się na interakcji ninhydryny z grupami aminowymi (NH 2 -); powstały aldehyd wykrywa się odczynnikiem Schiffa. Materiał utrwala się w formalinie, bezwodnym alkoholu, płynie Zenkera i zatapia w parafinie. Potrzebne odczynniki: ninhydryna, odczynnik Schiffa, alkohol etylowy. Tkanki zawierające grupy α-aminowe są pomalowane na różowo-karmazynowe odcienie. Specyficzność reakcji jest jednak kontrowersyjna, ponieważ nie tylko α-aminokwasy, ale także inne aminy alifatyczne mogą być utleniane przez ninhydrynę.

Tyrozyna, tryptofan, histydyna są wykrywane metodą tetrazoniową. Sole diazoniowe w środowisku zasadowym występują w postaci wodorotlenków diazoniowych, które dodają się do powyższych aminokwasów. Skrawki traktuje się β-naftolem lub kwasem H w celu wzmocnienia koloru. Utrwalenie formaliną, płynem Carnoya. Wymagane odczynniki: benzydyna tetrazotowa lub lepiej mocny niebieski B, 0,1 M roztwór buforowy octanu weronalu (pH 9,2); 0,1 N HCl, H-kwas lub β-naftol. Skrawki barwią się na fioletowo-niebiesko lub brązowo w zależności od odczynnika. Oceniając wyniki należy mieć na uwadze możliwość dodania do wodorotlenku diazoniowego fenolu i amin aromatycznych. Reakcje kontrolne służą do różnicowania aminokwasów.

Z dodatkowych materiałów

Podczas zapisywania sekwencji reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym Międzynarodowa Unia Chemii Czystej i Stosowanej oraz Międzynarodowa Unia Biochemiczna zaproponowały stosowanie skróconych nazw aminokwasów, zwykle składających się z pierwszych trzech liter pełnej nazwy odpowiedniego aminokwas (patrz tabela). Stosowanie międzynarodowego zlatynizowanego standardowego systemu symboli i skrótów ma ogromne zalety w zakresie gromadzenia, przetwarzania i wyszukiwania informacji naukowej, eliminowania błędów w tłumaczeniu tekstów z języków obcych itp. Ujednolicone nazwy skrócone związków chemicznych, w tym aminokwasów, mają szczególne znaczenie nie tylko na arenie międzynarodowej, ale także do użytku w ZSRR, gdzie literatura naukowa publikowana jest w kilkudziesięciu językach różniących się kolejnością alfabetyczną, słownictwem i stylem terminy specjalne i ich skróty.

W tekście prac nie należy stosować skrótów oznaczających wolne aminokwasy, dopuszcza się to jedynie w tabelach, zestawieniach i wykresach.

Tam, gdzie znana jest sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu peptydowym, symbole reszt są zapisywane w kolejności, łącząc je myślnikami; ten łańcuch lub część łańcucha, gdzie sekwencja łączących się reszt aminokwasowych jest nieznana, ujęto w nawiasy, a symbole reszt aminokwasowych oddzielono przecinkami. Pisząc liniowe peptydy lub białka, na lewym końcu ustalonej sekwencji (czyli na jej N-końcu) umieszcza się symbol aminokwasu z wolną grupą aminową, a na prawym końcu (na C- koniec), symbol reszty aminokwasowej zawierającej wolną grupę karboksylową. Łańcuch polipeptydowy jest korzystnie przedstawiony poziomo, a nie pionowo ułożony w sekwencji. Symbole aminokwasów oznaczają formy naturalne (L-), ich antypody - z symbolem D-, który jest umieszczony bezpośrednio przed symbolem aminokwasu, bez oddzielania go od niego łącznikiem (na przykład Lei-D-Fen-Gli) .

Symbole mniej powszechnych aminokwasów w przyrodzie są szczegółowo określone w każdej publikacji. Zaleca się przestrzeganie tylko następujących zasad, na przykład hydroksyaminokwasów (hydroksyaminokwasów): hydroksylizyny (oksylizyny) - Hyl (Oli) i tak dalej; allo-aminokwasy: allo-izoleucyna - aile (aIle), allo-oksylizyna - aHyl (aOli); noraminokwasy: norwalina – Nva (Hva), norleucyna – Nle (Nle), itp.

Tabela. Skrócona pisownia symboli aminokwasów, najczęściej występujących u dzikich zwierząt

Pełna nazwa aminokwasu	Symbole międzynarodowe	Symbole przyjęte w rosyjskich publikacjach naukowych
asparagina
Kwas asparaginowy
Kwas asparaginowy i l pi asparagina (jeśli nie są rozróżniane)
Hydroksyprolina
histydyna
glutamina
Kwas glutaminowy
Kwas glutaminowy lub glutamina (jeśli nie są zróżnicowane)
Izoleucyna
Metionina
tryptofan
fenyloalanina

Bibliografia

Braunstein A. E. Biochemistry of Amino Acid Metabolism, M., 1949, bibliogr.; Meister A. Biochemia aminokwasów, przeł. z angielskiego, M., 1961; Greenstein J. P. a. Winitz M. Chemia aminokwasów, w. 1-3, NY-L., 1961; Meister A. Biochemia aminokwasów, w. 1-2, Nowy Jork, 1965; Nivard R. J. E. a. Tesser GI Aminokwasy i związki pokrewne, Comprehens. Biochem., w. 6, str. 143, 1965, bibliogr.; Nomenklatura chemii biologicznej, przeł. z angielskiego, wyd. AE Braunshtein, v. 1, str. 13 i inni, M., 1968.

Histochemiczne metody wykrywania aminokwasów w tkankach

Lilly R. Patohistologiczna technika i praktyczna histochemia, przeł. z angielskiego, M., 1969, bibliografia; Pierce E. Histochemia, tłum. z angielskiego, str. 73, M., 1962; Zasady i metody analizy histocytochemicznej i patologii, wyd. A. P. Avtsyna i in., L., 1971, bibliogr.

IB Zbarsky; RA Simakova (istota), NG Budkovskaya.

Aminokwasy, białka i peptydy są przykładami związków opisanych poniżej. Wiele biologicznie aktywnych cząsteczek zawiera kilka chemicznie różnych grup funkcyjnych, które mogą oddziaływać ze sobą i ze swoimi grupami funkcyjnymi.

Aminokwasy.

Aminokwasy- organiczne związki dwufunkcyjne, które zawierają grupę karboksylową - UNSD, a grupa aminowa - NH 2 .

udział α I β - aminokwasy:

Najczęściej spotykany w naturze α - kwasy. Białka składają się z 19 aminokwasów i jednego iminokwasu ( C 5 H 9NIE 2 ):

Najprostszy aminokwas- glicyna. Pozostałe aminokwasy można podzielić na następujące główne grupy:

1) homologi glicyny - alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

Pozyskiwanie aminokwasów.

Właściwości chemiczne aminokwasów.

Aminokwasy- są to związki amfoteryczne, tk. zawierają w swoim składzie 2 przeciwne grupy funkcyjne - grupę aminową i grupę hydroksylową. Dlatego reagują zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Konwersję kwasowo-zasadową można przedstawić jako: