Acidobazna svojstva aminokiselina. Aminokiseline

U kiseloj sredini α-aminokiseline djeluju kao baze (prema amino skupini), a u lužnatoj sredini djeluju kao kiseline (prema karboksilnoj skupini). U nekim aminokiselinama radikal (R) također može biti ioniziran, s tim u vezi sve aminokiseline možemo podijeliti na nabijene i nenabijene (pri fiziološkoj pH vrijednosti od 6,0 ​​- 8,0) (vidi tablicu 4). Kao primjer prvog mogu se navesti asparaginska kiselina i lizin:

Ako su radikali aminokiselina neutralni, oni ne utječu na disocijaciju α-karboksilne ili α-amino skupine, a pK vrijednosti (negativni logaritam koji pokazuje pH vrijednost pri kojoj su te skupine napola disocirane) ostaju relativno konstantne .

Vrijednosti pK za α-karboksi (pK 1) i α-amino skupinu (pK 2) vrlo su različite. Na pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 gotovo sve molekule aminokiselina su negativno nabijene, budući da je α-karboksilna skupina u disociranom stanju.

Stoga, ovisno o pH medija, aminokiseline imaju ukupno nula pozitivan ili negativan naboj. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj molekule jednak nuli, te se ona u električnom polju ne giba ni prema katodi ni prema anodi, naziva se izoelektrična točka i označava se s pI.

Za neutralne α-aminokiseline, vrijednost pI nalazi se kao aritmetička sredina između dvije pK vrijednosti:

Kada je pH otopine manji od pI, aminokiseline se protoniraju i, budući da su pozitivno nabijene, kreću se u električnom polju do katode. Obrnuta slika se opaža pri pH > pI.

Za aminokiseline koje sadrže nabijene (kisele ili bazične) radikale, izoelektrična točka ovisi o kiselosti ili bazičnosti tih radikala i njihovom pK (pK 3). Vrijednost pI za njih nalazi se prema sljedećim formulama:

za kisele aminokiseline:

za bazične aminokiseline:

U stanicama i međustaničnoj tekućini ljudskog i životinjskog tijela pH okoliša je blizu neutralnog, pa bazične aminokiseline (lizin, arginin) imaju pozitivan naboj (kationi), kisele aminokiseline (asparaginska, glutaminska) imaju negativni naboj (anioni), a ostatak postoji u obliku bipolarnog zwitteriona.

Stereokemija aminokiselina

Važna značajka proteina α-aminokiselina je njihova optička aktivnost. S izuzetkom glicina, svi su građeni asimetrično, te stoga, otopljeni u vodi ili klorovodičnoj kiselini, mogu rotirati ravninu polarizacije svjetlosti. Aminokiseline postoje kao prostorni izomeri koji pripadaju D- ili L-seriji. L- ili D-konfiguracija određena je vrstom strukture spoja u odnosu na asimetrični ugljikov atom (ugljikov atom vezan na četiri različita atoma ili skupine atoma). U formulama se asimetrični atom ugljika označava zvjezdicom. Slika 3 prikazuje projekcijske modele L- i D-konfiguracija aminokiselina koje su, takoreći, zrcalna slika jedna druge. Svih 18 optički aktivnih proteinskih aminokiselina pripadaju L-seriji. Međutim, D-aminokiseline su pronađene u stanicama mnogih mikroorganizama iu antibioticima koje neki od njih proizvode.

Riža. 3. Konfiguracija L- i D- aminokiselina

Struktura proteina

Na temelju rezultata proučavanja produkata hidrolize proteina koje je iznio A.Ya. Ideje Danilevskog o ulozi peptidnih veza -CO-NH- u izgradnji proteinske molekule, njemački znanstvenik E. Fischer predložio je početkom 20. stoljeća peptidnu teoriju strukture proteina. Prema ovoj teoriji, proteini su linearni polimeri α-aminokiselina povezanih peptidnom vezom - polipeptidi:

U svakom peptidu, jedan krajnji aminokiselinski ostatak ima slobodnu α-amino skupinu (N-kraj), a drugi ima slobodnu α-karboksilnu skupinu (C-kraj). Struktura peptida obično se prikazuje počevši od N-terminalne aminokiseline. U ovom slučaju, aminokiselinski ostaci su označeni simbolima. Na primjer: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Ovaj unos označava peptid u kojem je N-terminalna α-aminokiselina ­ lyatsya alanin, i C-terminal - cistein. Prilikom čitanja takvog zapisa, završeci naziva svih kiselina, osim posljednjih, mijenjaju se u - "il": alanil-tirozil-leucil-seril-tirozil--cistein. Duljina peptidnog lanca u peptidima i proteinima koji se nalaze u tijelu kreće se od dvije do stotine i tisuće aminokiselinskih ostataka.

Da bi se odredio sastav aminokiselina, proteini (peptidi) se podvrgavaju hidrolizi:

U neutralnom okruženju ova reakcija se odvija vrlo sporo, ali se ubrzava u prisutnosti kiselina ili lužina. Hidroliza proteina obično se provodi u zatvorenoj ampuli u 6M otopini klorovodične kiseline na 105°C; u takvim uvjetima, potpuni raspad događa se za otprilike jedan dan. U nekim slučajevima, protein se hidrolizira u blažim uvjetima (na temperaturi od 37-40 ° C) pod djelovanjem bioloških enzimskih katalizatora nekoliko sati.

Zatim se aminokiseline hidrolizata odvajaju kromatografijom na smolama za ionsku izmjenu (sulfopolistirenski kationski izmjenjivač), odvojeno izolirajući frakciju svake aminokiseline. Za ispiranje aminokiselina iz kolone ionske izmjene koriste se puferi s rastućim pH. Prvo se uklanja aspartat, koji ima kiseli bočni lanac; arginin s glavnim bočnim lancem ispire se posljednji. Redoslijed uklanjanja aminokiselina iz kolone određen je profilom ispiranja standardnih aminokiselina. Frakcionirane aminokiseline određuju se bojom koja nastaje zagrijavanjem s ninhidrinom:

U ovoj se reakciji pretvara bezbojni ninhidrin; do plavoljubičastog produkta čiji je intenzitet boje (na 570 nm) proporcionalan količini aminokiseline (samo prolin daje žutu boju). Mjerenjem intenziteta bojenja moguće je izračunati koncentraciju svake aminokiseline u hidrolizatu i broj ostataka svake od njih u proučavanom proteinu.

Trenutno se takva analiza provodi uz pomoć automatskih uređaja - analizatora aminokiselina (vidi sl. Dijagram uređaja u nastavku). Uređaj daje rezultat analize u obliku grafikona koncentracija pojedinih aminokiselina. Ova je metoda našla široku primjenu u proučavanju sastava hranjivih tvari, kliničkoj praksi; uz njegovu pomoć, za 2-3 sata, možete dobiti potpunu sliku kvalitativnog sastava aminokiselina u proizvodima i biološkim tekućinama.

Riža. Shema analizatora aminokiselina: 1 - otopina za pranje (pufer s promjenjivim pH); 2 - kromatografska kolona (proteinski hidrolizat se dodaje u gornji dio kolone, zatim počinje ispiranje); 3 - otopina ninhidrina; 4 - vodena kupelj (zagrijavanje je neophodno za ubrzavanje reakcije ninhidrina s aminokiselinama); 5 - spektrofotometar i uređaj za snimanje; 6 - kromatogram, čiji vrh odgovara jednoj aminokiselini, a površina vrha proporcionalna je koncentraciji aminokiselina u hidrolizatu.

1. Aminokiseline izložbe amfoterna svojstva kiseline i amine, kao i specifična svojstva zbog zajedničke prisutnosti ovih skupina. U vodenim otopinama AMA postoji u obliku unutarnjih soli (bipolarni ioni). Vodene otopine monoaminomonokarboksilnih kiselina su neutralne za lakmus, jer njihove molekule sadrže jednak broj -NH 2 - i -COOH skupina. Ove skupine međusobno djeluju tvoreći unutarnje soli:

Takva molekula ima suprotne naboje na dva mjesta: pozitivan NH 3 + i negativni na karboksil –COO - . S tim u vezi, unutarnja sol AMA naziva se bipolarni ion ili Zwitter-ion (Zwitter – hibrid).

Bipolarni ion u kiseloj sredini ponaša se kao kation, budući da je disocijacija karboksilne skupine potisnuta; u alkalnoj sredini – kao anion. Postoje pH vrijednosti specifične za svaku aminokiselinu, u kojima je broj anionskih oblika u otopini jednak broju kationskih oblika. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj AMA molekule 0 naziva se AMA izoelektrična točka (pI AA).

Vodene otopine monoaminodikarboksilnih kiselina imaju kiselu reakciju okoline:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Izoelektrična točka monoaminodikarboksilnih kiselina je u kiseloj sredini i takve AMA nazivamo kiselim.

Diaminomonokarboksilne kiseline imaju bazična svojstva u vodenim otopinama (potrebno je pokazati sudjelovanje vode u procesu disocijacije):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -

Izoelektrična točka diaminomonokarboksilnih kiselina je na pH>7 i takve AMA se nazivaju bazične.

Budući da su bipolarni ioni, aminokiseline pokazuju amfoterna svojstva: sposobne su tvoriti soli s kiselinama i bazama:

Interakcija s klorovodičnom kiselinom HCl dovodi do stvaranja soli:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Reakcija s bazom dovodi do stvaranja soli:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O

2. Stvaranje kompleksa s metalima- kelatni kompleks. Struktura bakrene soli glikokola (glicina) može se prikazati sljedećom formulom:

Gotovo sav bakar u ljudskom tijelu (100 mg) vezan je za proteine ​​(aminokiseline) u obliku ovih stabilnih spojeva u obliku pandži.

3. Kao i druge kiseline aminokiseline tvore estere, halogene anhidride, amide.

4. Reakcije dekarboksilacije nastaju u tijelu uz sudjelovanje posebnih enzima dekarboksilaze: nastali amini (triptamin, histamin, serotinin) nazivaju se biogeni amini i regulatori su niza fizioloških funkcija ljudskog tijela.

5. Interakcija s formaldehidom(aldehidi)

R-CH-COOH + H 2 C \u003d O® R-CH-COOH

Formaldehid veže NH 2 - skupinu, -COOH skupina ostaje slobodna i može se titrirati lužinom. Stoga se ova reakcija koristi za kvantitativno određivanje aminokiselina (Sorensenova metoda).

6. Interakcija s nitratnom kiselinom dovodi do stvaranja hidroksi kiselina i oslobađanja dušika. Volumen oslobođenog dušika N 2 određuje njegov kvantitativni sadržaj u predmetu koji se proučava. Ova reakcija se koristi za kvantitativno određivanje aminokiselina (Van Slykeova metoda):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Ovo je jedan od načina deaminacije AMK izvan tijela.

7. Acilacija aminokiselina. Amino skupina AMA može se acilirati kiselinskim kloridima i anhidridima već na sobnoj temperaturi.

Produkt snimljene reakcije je acetil-α-aminopropionska kiselina.

Acilni derivati ​​AMA naširoko se koriste u proučavanju njihove sekvence u proteinima i u sintezi peptida (zaštita amino skupine).

8.specifična svojstva, reakcije povezane s prisutnošću i međusobnim utjecajem amino i karboksilnih skupina – stvaranje peptida. Zajedničko svojstvo a-AMA je proces polikondenzaciješto dovodi do stvaranja peptida. Kao rezultat ove reakcije stvaraju se amidne veze na mjestu interakcije između karboksilne skupine jedne AMA i amino skupine druge AMA. Drugim riječima, peptidi su amidi koji nastaju kao rezultat interakcije amino skupina i karboksilnih skupina aminokiselina. Amidna veza u takvim spojevima naziva se peptidna veza (rastavite strukturu peptidne skupine i peptidne veze: trocentralni p, p-konjugirani sustav)

Ovisno o broju aminokiselinskih ostataka u molekuli razlikuju se di-, tri-, tetrapeptidi itd. do polipeptida (do 100 AMK ostataka). Oligopeptidi sadrže od 2 do 10 AMK ostataka, proteini - više od 100 AMK ostataka Općenito, polipeptidni lanac može se prikazati shemom:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Gdje su R1, R2, ... Rn radikali aminokiselina.

Pojam proteina.

Najvažniji biopolimeri aminokiselina su proteini – proteini. U ljudskom tijelu ima ih oko 5 milijuna. razne bjelančevine koje ulaze u sastav kože, mišića, krvi i drugih tkiva. Bjelančevine (bjelančevine) su dobile ime po grčkoj riječi "protos" - prvi, najvažniji. Bjelančevine obavljaju niz važnih funkcija u tijelu: 1. Graditeljska funkcija; 2. Transportna funkcija; 3. Zaštitna funkcija; 4. Katalitička funkcija; 5. Hormonska funkcija; 6. Nutritivna funkcija.

Svi prirodni proteini nastaju od monomera aminokiselina. Tijekom hidrolize proteina nastaje smjesa AMA. Postoji 20 ovih AMK-ova.

4. Ilustrativni materijal: prezentacija

5. Literatura:

Glavna literatura:

1. Bioorganska kemija: udžbenik. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

  1. Seitembetov T.S. Kemija: udžbenik - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 str.
  2. Bolysbekova S. M. Kemija biogenih elemenata: udžbenik - Semey, 2012. - 219 str. : mulj
  3. Verentsova L.G. Anorganska, fizikalna i koloidna kemija: udžbenik - Almaty: Evero, 2009. - 214 str. : ilustr.
  4. Fizička i koloidna kemija / Pod uredništvom A.P. Belyaeva .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008.
  5. Verentseva L.G. Anorganska, fizikalna i koloidna kemija, (kontrolni testovi) 2009

Dodatna literatura:

  1. Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. Fizikalna i koloidna kemija. M. 2003. (monografija).

2. Slesarev V.I. Kemija. Osnove kemije živih. Sankt Peterburg: Himizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Opća kemija. Biofizička kemija. Kemija biogenih elemenata. M.: VSh, 2003.

4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. Teorijske osnove strukture i reaktivnosti biološki važnih organskih spojeva. Almaty, 2003.

  1. Vodič za laboratorijske studije iz bioorganske kemije, ur. NA. Tjukavkina. M., Droplja, 2003.
  2. Glinka N.L. Opća kemija. M., 2003. (monografija).
  3. Ponomarev V.D. Analitička kemija dio 1,2 2003

6. Kontrolna pitanja (povratna informacija):

1. Što određuje strukturu polipeptidnog lanca u cjelini?

2. Čemu dovodi denaturacija proteina?

3. Što se naziva izoelektrična točka?

4. Koje se aminokiseline nazivaju esencijalnim?

5. Kako nastaju proteini u našem tijelu?

Organske tvari, čija molekula sadrži karboksilne i aminske skupine, nazivaju se aminokiseline ili aminokarboksilne kiseline. To su vitalni spojevi koji su osnova za izgradnju živih organizama.

Struktura

Aminokiselina je monomer koji se sastoji od dušika, vodika, ugljika i kisika. Neugljikovodični radikali, poput sumpora ili fosfora, također se mogu vezati na aminokiselinu.

Uvjetna opća formula aminokiselina je NH 2 -R-COOH, gdje je R dvovalentni radikal. U ovom slučaju, u jednoj molekuli može postojati nekoliko amino skupina.

Riža. 1. Strukturna struktura aminokiselina.

S kemijskog gledišta, aminokiseline su derivati ​​karboksilnih kiselina, u čijoj su molekuli atomi vodika zamijenjeni amino skupinama.

Vrste

Aminokiseline se klasificiraju na nekoliko načina. Klasifikacija prema tri kriterija prikazana je u tablici.

znak

Pogled

Opis

Primjer

Prema međusobnom rasporedu aminskih i karboksilnih skupina

α-aminokiseline

β-, γ-, δ-, ε- i druge aminokiseline

β-aminopropionska kiselina (dva atoma između skupina), ε-aminokapronska kiselina (pet atoma)

Po varijabilnom dijelu (radikal)

Alifatski (masni)

Lizin, serin, treonin, arginin

aromatičan

Fenilalanin, triptofan, tirozin

Heterociklički

Triptofan, histidin, prolin

Imino kiseline

Prolin, hidroksiprolin

Po fizikalnim i kemijskim svojstvima

Nepolarni (hidrofobni)

Ne dolazi u interakciju s vodom

Glicin, valin, leucin, prolin

Polarni (hidrofilni)

komunicirati s vodom. Dijele se na nenabijene, pozitivno i negativno nabijene

Lizin, serin, aspartat, glutamat, glutamin

Riža. 2. Shema za klasifikaciju aminokiselina.

Imena se tvore od strukturnih ili trivijalnih naziva karboksilnih kiselina s prefiksom "amino-". Brojevi pokazuju gdje se nalazi amino skupina. Također se koriste trivijalna imena koja završavaju na "-in". Na primjer, 2-aminobutanska ili α-aminomaslačna kiselina.

Svojstva

Aminokiseline se po fizičkim svojstvima razlikuju od ostalih organskih kiselina. Svi spojevi ove klase su kristalne tvari, lako topive u vodi, ali slabo topljive u organskim otapalima. Tope se na visokim temperaturama, slatkastog su okusa i lako stvaraju soli.

Aminokiseline su amfoterni spojevi. Zbog prisutnosti karboksilne skupine -COOH pokazuju svojstva kiselina. Amino skupina -NH 2 određuje osnovna svojstva.

Kemijska svojstva spojeva:

  • izgaranje:

    4NH2CH2COOH + 13O2 → 8CO2 + 10H2O + 2N2;

  • hidroliza:

    NH2CH2COOH + H2O ↔ NH3CH2COOH + OH;

  • reakcija s otopinom lužine:

    NH 2 CH 2 COOH + NaOH → NH 2 CH 2 COO-Na + H 2 O;

  • reakcija s otopinom kiseline:

    2NH 2 CH 2 COOH + H 2 SO 4 → (NH 3 CH 2 COOH) 2 SO 4;

  • esterifikacija:

    NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OH → NH 2 CH 2 COOC 2 H 5 + H 2 O.

Monomeri aminokiselina tvore duge polimere – proteine. Jedan protein može sadržavati nekoliko različitih aminokiselina. Na primjer, protein kazein sadržan u mlijeku sastoji se od tirozina, lizina, valina, prolina i niza drugih aminokiselina. Proteini imaju različite funkcije u tijelu ovisno o svojoj strukturi.

Riža. 3. Proteini.

Što smo naučili?

Iz lekcije kemije u 10. razredu naučili smo što su aminokiseline, koje tvari sadrže, kako se klasificiraju. Aminokiseline uključuju dvije funkcionalne skupine - amino skupinu -NH 2 i karboksilnu skupinu -COOH. Prisutnost dviju skupina određuje amfoternu prirodu aminokiselina: spojevi imaju svojstva baza i kiselina. Aminokiseline se dijele prema nekoliko kriterija, a razlikuju se po broju amino skupina, prisutnosti ili odsutnosti benzenskog prstena, prisutnosti heteroatoma i interakcije s vodom.

Tematski kviz

Evaluacija izvješća

Prosječna ocjena: 4 . Ukupno primljenih ocjena: 150.

Aminokiseline(sinonim aminokarboksilne kiseline) - organske (karboksilne) kiseline koje sadrže jednu ili više amino skupina; glavni strukturni dio proteinske molekule.

Ovisno o položaju amino skupine u ugljikovom lancu u odnosu na karboksilnu skupinu (odnosno na drugom, trećem i tako dalje ugljikovom atomu), razlikuju se α-, β-, γ-aminokiseline i tako dalje. . Mnoge aminokiseline nalaze se u živim organizmima u slobodnom obliku ili kao dio složenijih spojeva. Opisano ca. 200 različitih prirodnih aminokiselina, među kojima je oko 20 posebno važnih, koje ulaze u sastav proteina (vidi). Sve aminokiseline koje se nalaze u proteinima su α-aminokiseline i odgovaraju općoj formuli: RCH (NH 2) COOH, gdje je R radikal koji nije jednak u različitim aminokiselinama vezanim za drugi atom ugljika u lancu. Na isti ugljikov atom vezana je amino skupina. Dakle, ovaj ugljikov atom ima 4 nejednaka supstituenta i asimetričan je.

Čak i prije otkrića aminokiselina kao posebne klase kemikalija, francuski kemičari Vauquelin i Robiquet (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806.) izolirali su kristalni asparagin iz soka šparoga, koji je amid asparaginske kiseline (vidi) i koji je jedan od aminokiseline u proteinima.

Prvu prirodnu aminokiselinu (cistin) otkrio je 1810. u mokraćnim kamencima Wollaston (W. H. Wollaston); 1819. godine, Proust (J. L. Proust), vršeći pokuse na fermentaciji sira, izolirao je kristale leucina. Godine 1820. Braconno (N. Braconnot) je iz hidrolizata želatine dobio glicin, koji je imao sladak okus i nazvan glutinski šećer; tek kasnije je glicin klasificiran kao aminokiselina. Braconneauovo otkriće bilo je posebno važno jer je to bilo prvi put da su aminokiseline dobivene iz proteinskog hidrolizata; kasnije su ostale aminokiseline sadržane u proteinskim molekulama izolirane i identificirane iz proteinskih hidrolizata.

Aminokiseline imaju niz zajedničkih svojstava: one su bezbojne, kristalne tvari, obično se tope uz razgradnju na relativno visokim temperaturama, slatkog, gorkog ili neukusnog okusa. Aminokiseline su amfoterni elektroliti, odnosno tvore soli i s kiselinama i s bazama i imaju neka svojstva karakteristična i za organske kiseline i za amine. Prirodne α-aminokiseline mogu rotirati ravninu polarizacije u različitim stupnjevima udesno ili ulijevo, ovisno o prirodi aminokiselina i uvjetima okoline, ali sve pripadaju L-seriji, odnosno imaju istu konfiguraciju α-ugljikovog atoma i mogu se smatrati derivatima L-alanina, odnosno L-glicerpaldehida. Raznolikost svojstava i priroda radikala različitih aminokiselina određuje raznolikost i specifična svojstva kako pojedinačnih aminokiselina tako i proteinskih molekula u koje su uključene. Kemijska struktura i najvažnija svojstva prirodnih aminokiselina koje se nalaze u proteinskim hidrolizatima prikazani su u tablici. 1.

Tablica 1. Kemijska struktura i fizikalno-kemijska svojstva najčešćih aminokiselina u prirodi
Ime racionalno ime Formula Molekularna težina Temperatura topljenja Topivost u gramima na 100 g vode na t° 25°
α-aminopropionska kiselina 89,09 297° (prošireno) 16,51
α-Amino-δ-gvanidin-valerijanska kiselina

174,20 238° (prošireno) Lako topiv
γ-amid α-aminosukcinske kiseline 132,12 236° (prošireno) 3.11 (28°)
α-aminojantarna kiselina

133,10 270° 0,50
α-Aminoizovalerinska (α-amino-β-metilmaslačna) kiselina

117,15 315° (prošireno) 8,85
α-amino-β-imidazolilpropionska kiselina

155,16 277° (prošireno) 4,29
glicin (glikokol) Aminooctena kiselina

75,07 290° (prošireno) 24,99
δ-Amid-α-aminoglutarna kiselina

146,15 185° 3,6 (18°)
α-Aminoglutarna kiselina

147,13 249° 0,843
α-amino-β-metilvalerijanska kiselina 131,17 284° (prošireno) 4,117
α-aminoizokaproinska kiselina

131,17 295° (prošireno) 2,19
α-, ε-diaminokapronska kiselina

146,19 224° (prošireno) Lako topiv
α-Amino-γ-metiltiomaslačna kiselina

149,21 283° (prošireno) 3,35
γ-hidroksipirolidin-α-karboksilna kiselina

131,13 270° 36,11
Pirolidin-α-karboksilna kiselina

115,13 222° 162,3
α-amino-β-hidroksipropionska kiselina

105,09 228° (prošireno) 5,023
α-amino-β-paraoksifenilpropionska kiselina

181,19 344° (prošireno) 0,045
α-amino-β-hidroksimaslačna kiselina 119,12 253° (prošireno) 20,5
α-amino-β-indolilproopionska kiselina 204,22 282° (prošireno) 1,14
α-amino-β-fenilpropionska kiselina

165,19 284° 2,985
α-Amino-β-tiopropionska kiselina

121,15 178° -
Di-α-amino-β-tiopropionska kiselina

240,29 261° (prošireno) 0,011

Elektrokemijska svojstva

Posjedujući amfoterna svojstva (vidi Amfoliti), aminokiseline u otopinama disociraju prema tipu kiselinske disocijacije (otpuštajući vodikov ion i istovremeno negativno nabijene) i prema tipu alkalne disocijacije (pripajanje H-iona i oslobađanje hidroksilnog iona), dok stječe pozitivan naboj. U kiseloj sredini pojačava se alkalna disocijacija aminokiselina i dolazi do stvaranja soli s kiselim anionima. U alkalnom okruženju, naprotiv, aminokiseline se ponašaju kao anioni, tvoreći soli s bazama. Utvrđeno je da aminokiseline u otopinama gotovo potpuno disociraju i nalaze se u obliku amfoternih (bipolarnih) iona, koji se nazivaju i zwitterioni ili amfioni:

U kiseloj sredini, amfoterni ion veže vodikov ion, koji potiskuje disocijaciju kiseline, i pretvara se u kation; u alkalnom mediju, uz dodatak hidroksilnog iona, alkalna disocijacija je potisnuta, a bipolarni ion postaje anion. Pri određenoj pH vrijednosti medija, koja nije ista za različite aminokiseline, dolazi do izjednačavanja stupnja kisele i alkalne disocijacije za određenu aminokiselinu, te se u električnom polju aminokiseline ne kreću ni prema katodi ni na anodu. Ova pH vrijednost naziva se izoelektrična točka (pI), koja je niža što su kiselija svojstva izraženija u određenoj aminokiselini, a što je viša to su izraženija bazična svojstva aminokiseline (vidi Izoelektrična točka). Pri pI, topljivost aminokiseline postaje minimalna, što olakšava taloženje iz otopine.

Optička svojstva

Sve α-aminokiseline, osim glicina (vidi), imaju asimetrični ugljikov atom. Takav atom je uvijek 2., ili α-ugljikov atom, čije su sve četiri valencije zauzete različitim skupinama. U ovom slučaju moguća su dva stereoizomerna oblika, koji su zrcalna slika jedan drugoga i međusobno su nekompatibilni, poput desne i lijeve ruke. Dijagram prikazuje dva stereoizomera aminokiseline alanina u obliku trodimenzionalne slike i odgovarajuću projekciju na ravninu. Slika s lijeve strane konvencionalno se smatra lijevom konfiguracijom (L), s desne strane - desnom konfiguracijom (D). Takve konfiguracije odgovaraju lijevo- i desnokretnom gliceraldehidu, koji se uzima kao polazni spoj pri određivanju konfiguracije molekula. Pokazalo se da sve prirodne aminokiseline dobivene iz proteinskih hidrolizata odgovaraju L-seriji prema konfiguraciji α-ugljikovog atoma, odnosno mogu se smatrati derivatima L-alanina, u kojem je jedan atom vodika u metilna skupina je zamijenjena složenijim radikalom. Specifična rotacija ravnine polarizacije svjetlosti pojedinih aminokiselina ovisi kako o svojstvima cijele molekule kao cjeline, tako io pH otopine, temperaturi i drugim čimbenicima.

Specifična rotacija najvažnijih aminokiselina, njihove izoelektrične točke i pokazatelji konstanti kiselinske disocijacije (pK a) prikazani su u tablici. 2.

Tablica 2. Specifična rotacija ravnine polarizacije, prividne konstante kiselinske disocijacije i izoelektrične točke L-aminokiselina na t° 25°
Amino kiselina Specifična rotacija Konstante kisele disocijacije Izoelektrična točka pI
Vodena otopina na 5 n. otopina klorovodične kiseline pK 1 pK 2 pK 3
Alanya +1,6 +13,0 2,34 9,69 6,0
Arginin +21,8 +48,1 2,18 9,09 13,2 10,9
Asparagin -7,4 +37,8 2,02 8,80 5,4
Asparaginska kiselina +6,7 +33,8 1,88 3,65 9,60 2,8
Wally +6,6 33,1 2,32 9,62 6,0
Histidin +59,8 +18,3 1,78 5,97 8,97 7,6
2,34 9,60 6,0
Glutamin +9,2 +46,5 2,17 9,13 5,7
Glutaminska kiselina +17,7 +46,8 2,19 4,25 9,67 3,2
Izoleucin +16,3 +51,8 2,26 9,62 5,9
leucin -14,4 +21,0 2,36 9,60 6,0
Lizin +19,7 +37,9 2,20 8,90 10,28 9,7
metionin -14,9 +34,6 2,28 9,21 5,7
Oksiprolin -99,6 -66,2 1,82 9,65 5,8
Prolin -99,2 -69,5 1,99 10,60 6,3
Niz -7,9 +15,9 2,21 9,15 5,7
Tirozin -6,6 -18,1 2,20 9,11 10,07 5,7
treonin -33,9 -17,9 2,15 9,12 5,6
triptofan -68,8 +5,7 2,38 9,39 5,9
Fenilalanin -57,0 -7,4 1,83 9,13 5,5
cistein -20,0 +7,9 1,71 8,33 10,78 5,0
cistin 2,01 8,02 pK 4 \u003d 8,71 5,0

Prije su se optički antipodi L-aminokiselina, odnosno aminokiselina D-serije, nazivali "neprirodnim", međutim, danas se aminokiseline D-serije nalaze u nekim bakterijskim proizvodima i antibioticima. Tako se čahure bakterija koje nose spore (Bac. subtilis, B. anthracis i dr.) velikim dijelom sastoje od polipeptida izgrađenog od ostataka D-glutaminske kiseline. D-alanin i D-glutaminska kiselina dio su mukopeptida koji tvore stanične stijenke brojnih bakterija; valin, fenilalanin, ornitin i leucin serije D sadržani su u gramicidinima i mnogim drugim peptidima - antibioticima i dr. Stereoizomerne aminokiseline bitno se razlikuju po svojim biološkim svojstvima, napadaju ih enzimi specifični samo za određenu optičku konfiguraciju, ne zamjenjuju ili samo djelomično zamjenjuju jedan drugog prijatelja u metabolizmu i sl. D-izomeri (vidi), leucin (vidi), serin (vidi), triptofan (vidi) i valin (vidi) su vrlo slatki, dok su L-stereoizomeri alanina i serin je umjereno sladak, triptofan - bezukusan, a leucin i valin - gorak. Karakterističan "mesnati" okus L-glutaminske kiseline je odsutan u D-formi. Sintetske aminokiseline obično su racemati, to jest mješavina jednakih količina D- i L-oblika. Nazivaju se DL-aminokiselinama. Uz pomoć nekih posebnih reagensa ili tretiranjem određenim enzimima sintetske aminokiseline mogu se rastaviti na D- i L-oblike ili se može dobiti samo jedan željeni stereoizomer.

Klasifikacija aminokiselina

Karakteristična svojstva pojedinih aminokiselina određena su bočnim lancem, odnosno radikalom koji stoji na α-ugljikovom atomu. Ovisno o strukturi ovog radikala, aminokiseline se dijele na alifatske (njima pripada većina aminokiselina), aromatske (fenilalanin i tirozin), heterocikličke (histidin i triptofan) i iminokiseline (vidi), u kojima atom dušika pripada , koji stoji na α-ugljikovom atomu, povezan s bočnim lancem u pirolidinskom prstenu; tu spadaju prolin i hidroksiprolin (vidi Prolin).

Prema broju karboksilnih i aminskih skupina aminokiseline se dijele na sljedeći način.

Monoaminomonokarboksilne aminokiseline sadrže jednu karboksilnu i jednu amino skupinu; njima pripada većina aminokiselina (pH im je cca. pH 6).

Monoaminodikarboksilne aminokiseline sadrže dvije karboksilne i jednu amino skupinu. Asparaginska i glutaminska kiselina (vidi) imaju blago kisela svojstva.

Diaminomonokarboksilne kiseline - arginin (vidi), lizin (vidi), histidin (vidi) i ornitin - u vodenoj otopini disociraju uglavnom kao baze.

Prema kemijskom sastavu zamjenskih skupina razlikuju se: hidroksiaminokiseline (sadrže alkoholnu skupinu) - serin i treonin (vidi), aminokiseline koje sadrže sumpor (sadrže atome sumpora u svom sastavu) - cistein, cistin (vidi) i metionin (vidi); amidi (vidi) dikarboksilne aminokiseline - asparagin (vidi) i glutamin (vidi) i sl. Aminokiseline s ugljikovodičnim radikalom, kao što su alanin, leucin, valin i drugi, daju proteinima hidrofobna svojstva; ako radikal sadrži hidrofilne skupine, kao, na primjer, u dikarboksilnim aminokiselinama, one daju hidrofilnost proteinu.

Uz već spomenute aminokiseline (vidi tablicu i povezane članke), više od 100 aminokiselina pronađeno je u ljudskim, životinjskim, biljnim i mikrobnim tkivima, od kojih mnoge imaju važnu ulogu u živim organizmima. Dakle, ornitin i citrulin (pripadaju diaminokarboksilnim aminokiselinama) igraju važnu ulogu u metabolizmu, posebice u sintezi uree kod životinja (vidi Arginin, Urea). Najviši analozi glutaminske kiseline pronađeni su u organizmima: α-aminoadipinska kiselina sa 6 atoma ugljika i α-amino pimelična kiselina sa 7 atoma ugljika. Oksilizin je pronađen u sastavu kolagena i želatine:

ima dva asimetrična ugljikova atoma. Od alifatskih monoaminomonokarboksilnih aminokiselina nalaze se α-aminomaslačna kiselina, norvalin (α-aminovalerijanska kiselina) i norleucin (α-ampnokapronska kiselina). Posljednja dva se dobivaju sintetski, ali se ne nalaze u proteinima. Homoserin (α-amino-γ-hidroksimaslačna kiselina) je najviši analog serina. Prema tome, α-amino-γ-tiomaslačna kiselina ili homocistein je sličan analog cisteina. Posljednje dvije aminokiseline uz lantionin su:

[HOOS-CH (NH 2) -CH 2 -S-CH 2 -CH (NH 2) -COOH]

i cistationin:

[HOOS-CH (NH 2) -CH 2 -S-CH 2 -CH 2 -CH (NH 2) -COOH]

sudjeluju u metabolizmu aminokiselina koje sadrže sumpor 2,4-dioksifenilalanin (DOPA) je međuprodukt metabolizma fenilalanina (vidi) i tirozina (vidi). Iz tirozina nastaje aminokiselina kao što je 3,5-dijodtirozin - međuprodukt stvaranja tiroksina (vidi). U slobodnom stanju iu sastavu nekih prirodnih tvari nalaze se aminokiseline metilirane (vidi Metilacija) dušikom: metilglicin ili sarkozin, kao i metilhistidin, metiltriptofan, metillizin. Posljednji je nedavno otkriven kao dio nuklearnih proteina - histona (vidi). Opisani su i acetilirani derivati ​​aminokiselina, uključujući acetilizin kao dio histona.

Osim α-aminokiselina u prirodi, uglavnom u slobodnom obliku i u sastavu nekih biološki važnih peptida, postoje aminokiseline koje sadrže amino skupinu na drugim ugljikovim atomima. To uključuje β-alanin (vidi Alanin), γ-aminomaslačnu kiselinu (vidi Aminomaslačne kiseline), koja igra važnu ulogu u funkcioniranju živčanog sustava, δ-aminolevulinsku kiselinu, koja je intermedijarni proizvod sinteze porfirina. U aminokiseline spada i taurin (H 2 N-CH 2 -CH 2 -SO 3 H) koji nastaje u tijelu prilikom izmjene cisteina.

Dobivanje aminokiselina

Aminokiseline se dobivaju različitim metodama, a neke od njih su dizajnirane posebno za dobivanje određenih aminokiselina. Najčešće općenite metode za kemijsku sintezu aminokiselina su sljedeće.

1. Aminacija halogeniranih organskih kiselina. Derivat halogena (obično brom-supstituirana kiselina) tretira se amonijakom, pri čemu se halogen zamjenjuje amino skupinom.

2. Dobivanje aminokiseline iz aldehida obradom s amonijakom i cijanovodikom ili cijanidima. Kao rezultat ove obrade dobiva se cijanohidrin, koji se dalje aminira, stvarajući aminonitril; saponifikacija potonjeg daje aminokiselinu.

3. Kondenzacija aldehida s derivatima glicina praćena redukcijom i hidrolizom.

Pojedinačne aminokiseline mogu se dobiti iz proteinskih hidrolizata u obliku teško topljivih soli ili drugih derivata. Na primjer, cistin i tirozin lako se talože u izoelektričnoj točki; diaminokiseline se talože u obliku soli fosfor-volframove, pikrinske (lizin), flavijanske (arginin) i drugih kiselina; dikarboksilne aminokiseline se talože kao kalcijeve ili barijeve soli, glutaminska kiselina se izolira kao hidrokloridne aminokiseline u kiseloj sredini, asparaginska kiselina kao bakrena sol, i tako dalje. Metode kromatografije i elektroforeze također se koriste za preparativnu izolaciju niza aminokiselina iz proteinskih hidrolizata. U industrijske svrhe mnoge se aminokiseline dobivaju mikrobiološkom sintezom izolacijom iz medija kulture određenih bakterijskih sojeva.

Definicija aminokiselina

Kao opća reakcija na aminokiseline, najčešće se koristi reakcija u boji s ninhidrinom (vidi), koja, kada se zagrije, daje ljubičastu boju različitih nijansi s različitim aminokiselinama. Također se koristi Folinov reagens (1,2-naftokinon-4-sulfonska kiselina natrij), deaminacija dušikastom kiselinom uz gasometrijsko određivanje oslobođenog dušika po Van Slykeu (vidi Van Slyke metode).

Određivanje pojedinačnih aminokiselina, kao i aminokiselinskog sastava proteina i slobodnih aminokiselina u krvi i drugim tjelesnim tekućinama i tkivima, obično se provodi kromatografijom na papiru ili na smolama za ionsku izmjenu (vidi Kromatografija) ili elektroforezom. (vidjeti). Ove metode omogućuju kvalitativno i kvantitativno određivanje malih količina (djelića miligrama) bilo koje aminokiseline korištenjem referentnih uzoraka tih spojeva kao "svjedoka" ili standarda. Obično se koriste automatizirani analizatori aminokiselina (vidi Autoanalizatori), koji provode kompletnu analizu aminokiselina uzoraka koji sadrže samo nekoliko miligrama aminokiseline u nekoliko sati. Još brža i osjetljivija metoda za određivanje aminokiselina je plinska kromatografija njihovih hlapljivih derivata.

Aminokiseline koje ulaze u tijelo ljudi i životinja s hranom, uglavnom u obliku prehrambenih proteina, zauzimaju središnje mjesto u metabolizmu dušika (vidi) i osiguravaju sintezu u tijelu vlastitih proteina i nukleinskih kiselina, enzima, mnogih koenzima. , hormoni i druge biološki važne tvari; u biljkama iz aminokiselina nastaju alkaloidi (vidi).

U krvi ljudi i životinja normalno se održava konstantna razina slobodnih aminokiselina i u sastavu malih peptida. Ljudska plazma sadrži u prosjeku 5-6 mg aminokiselinskog dušika (obično se naziva amino dušik) na 100 ml plazme (vidi rezidualni dušik). U eritrocitima je sadržaj amino dušika 11/2-2 puta veći, u stanicama organa i tkiva još veći. Mokraćom se dnevno izluči oko 1 g aminokiselina (tablica 3). Kod obilne i neuravnotežene prehrane bjelančevinama, kod poremećene funkcije bubrega, jetre i drugih organa, kao i kod određenih otrovanja i nasljednih poremećaja metabolizma aminokiselina, njihov sadržaj u krvi raste (hiperaminoacidemija) i izlučuju se znatne količine aminokiselina. u mokraći. (vidi Aminoacidurija).

Tablica 3. Sadržaj slobodnih aminokiselina u ljudskoj plazmi i urinu
Amino kiselina krvna plazma ( mg %) Urin 24 sata ( mg)
Dušične aminokiseline 5,8 50-75
Alanya 3,4 21-71
Arginin 1,62 -
Asparaginska kiselina 0,03
valin 2,88 4-6
Histidin 1,38 113-320
1,5 68-199
Glutaminska kiselina 0,70 8-40
Izoleucin 1,34 14-28
leucin 1,86 9-26
Lizin 2,72 7-48
metionin 0,52
Ornitin 0,72 -
tjesnac 2,36
Niz 1,12 27-73
Tirozin 1,04 15-49
treonin 1,67 15-53
triptofan 1,27 -
Cistin (+ cistein) 1,47 10-21

Aktivni transport aminokiselina

Aktivni transport aminokiselina protiv koncentracijskog gradijenta igra značajnu ulogu u metabolizmu aminokiselina. Ovaj mehanizam održava koncentraciju aminokiselina u stanicama na višoj razini od njihove koncentracije u krvi, a također regulira apsorpciju aminokiselina iz crijeva (tijekom probave proteinske hrane) i njihovu reapsorpciju iz bubrežnih tubula nakon filtracije urina. u malpigijevim glomerulima. Aktivni transport aminokiselina povezan je s djelovanjem specifičnih proteinskih čimbenika (permeaza i translokaza), koji selektivno vežu aminokiseline i provode njihov aktivni transport zbog razgradnje energetski bogatih spojeva. Međusobno natjecanje nekih aminokiselina za aktivni prijenos i nepostojanje istog u drugim aminokiselinama pokazuje da postoji više sustava za aktivni transport aminokiselina - za pojedine skupine aminokiselina. Dakle, cistin, arginin, lizin i ornitin imaju zajednički transportni sustav i međusobno se natječu u tom procesu. Drugi transportni sustav osigurava transport kroz membrane glicina, prolina i hidroksiprolina, i, konačno, treći sustav, očito, zajednički je velikoj skupini drugih aminokiselina.

Uloga aminokiselina u prehrani

Čovjek i životinje u svom metabolizmu koriste dušik koji hranom dolazi u obliku aminokiselina, uglavnom u sastavu bjelančevina, nekih drugih organskih dušikovih spojeva, kao i amonijevih soli. Iz tog dušika, procesima aminacije i transaminacije (vidi. Transaminacija), u tijelu nastaju različite aminokiseline. Neke se aminokiseline ne mogu sintetizirati u životinjskom tijelu, a da bi se održao život, te se aminokiseline moraju unijeti hranom. Takve aminokiseline nazivamo esencijalnim. Esencijalne aminokiseline za ljude: triptofan (vidi), fenilalanin (vidi), lizin (vidi), treonin (vidi), valin (vidi), leucin (vidi), metionin (vidi) i izoleucin (vidi .). Preostale aminokiseline klasificirane su kao neesencijalne, ali neke od njih su samo uvjetno zamjenjive. Dakle, tirozin se u tijelu stvara samo iz fenilalanina i, ako potonjeg nema dovoljno, može biti nezamjenjiv. Slično tome, cistein i cistin mogu se formirati iz metionina, ali su potrebni kada je ova aminokiselina manjkava. Arginin se sintetizira u tijelu, ali brzina njegove sinteze može biti nedovoljna s povećanom potražnjom (osobito s aktivnim rastom mladog organizma). Potreba za esencijalnim aminokiselinama proučavana je u studijama o ravnoteži dušika, izgladnjivanju proteina, uzimanju u obzir unosa hrane i još mnogo toga. Ipak, potreba za njima ne može se točno objasniti i može se samo približno procijeniti. U tablici. 4 prikazani su podaci o preporučenim i svakako dovoljnim količinama esencijalnih aminokiselina za čovjeka. Potreba za esencijalnim aminokiselinama raste u razdobljima intenzivnog rasta organizma, uz pojačanu razgradnju proteina kod pojedinih bolesti.

Pripadnost aminokiseline neesencijalnim ili prijeko potrebnim za različite organizme nije sasvim ista. Primjerice, arginin i histidin, esencijalne aminokiseline za ljude, nezamjenjivi su za piliće, a histidin je neophodan i za štakore i miševe. Autotrofni organizmi (vidi), koji uključuju biljke i mnoge bakterije, sposobni su sintetizirati sve potrebne aminokiseline. Međutim, brojne bakterije trebaju prisutnost određenih aminokiselina u mediju kulture. Poznate su vrste ili sojevi bakterija koje selektivno zahtijevaju određene aminokiseline. Takvi mutirani sojevi, čiji je rast osiguran samo ako se u medij doda određena kiselina, nazivaju se auksotrofnim (vidi Auksotrofni mikroorganizmi). Auksotrofni sojevi rastu na podlozi koja je u ostalim aspektima cjelovita, brzinom proporcionalnom količini dodane esencijalne aminokiseline, pa se ponekad koriste za mikrobiološko određivanje sadržaja te aminokiseline u određenim biološkim materijalima, npr. Guthrie metoda (vidjeti).

Nutritivni nedostatak jedne od esencijalnih aminokiselina dovodi do zastoja u rastu i opće pothranjenosti, ali nedostatak nekih aminokiselina također može dati specifične simptome. Dakle, nedostatak triptofana često daje pojave slične pelagri, budući da se iz triptofana u tijelu stvara nikotinska kiselina (kod pokusnih štakora, s nedostatkom triptofana, opaža se zamućenje rožnice, katarakta, gubitak kose i anemija); nedostatak metionina dovodi do oštećenja jetre i bubrega; nedostatak valina uzrokuje neurološke simptome, i tako dalje.

Cjelovita prehrana osigurava se uravnoteženim sadržajem pojedinih aminokiselina u hrani. Višak nekih aminokiselina također je nepovoljan. Višak triptofana dovodi do nakupljanja njegovog metaboličkog produkta - 3-hidroksiantranilne kiseline, koja može uzrokovati tumore mokraćnog mjehura. S neuravnoteženom prehranom, višak nekih aminokiselina može poremetiti metabolizam ili korištenje drugih aminokiselina i uzrokovati nedostatak potonjih.

Patologija metabolizma aminokiselina

Najčešći uzrok aminoacidurije i hiperaminoacidemije su bolesti bubrega povezane s poremećenom ekskrecijom i reapsorpcijom aminokiselina. Niz specifičnih poremećaja metabolizma aminokiselina povezan je s nasljednim nedostatkom pojedinih enzima koji sudjeluju u njihovom metabolizmu.

Dakle, rijetka, ali dugo poznata bolest - alkaptonurija uzrokovana je nedostatkom u tijelu enzima - oksidaze homogentizinske kiseline (jednog od produkata intermedijarnog metabolizma tirozina). Uz alkaptonuriju, homogentizinska kiselina se izlučuje u urinu i, oksidirana na zraku, boji ga u crno. Iako se alkaptonurija otkriva od dojenčadi, kliničke smetnje su minorne i svode se samo na veću sklonost posebnoj vrsti artropatije (okronoza). Drugi nasljedni poremećaj metabolizma aminokiselina je fenilketonurija. Kod ove bolesti postoji nedostatak ili odsutnost enzima fenilalanin-4-hidroksilaze, zbog čega je poremećena pretvorba fenilalanina u tirozin; tirozin, koji inače nije esencijalna aminokiselina, postaje neophodan u bolesnika s fenilketonurijom jer se ne može formirati iz fenilalanina. Fenilketonurija je povezana s teškim kliničkim poremećajima, od kojih je najvažniji poremećen razvoj mozga i, kao posljedica toga, teška mentalna retardacija, koja se manifestira od ranog djetinjstva. Uzrok ovih poremećaja je prekomjerno nakupljanje fenilalanina u krvi (hiperfenilalaninemija) i u mokraći, posebice nakupljanje njegovih metaboličkih produkata, posebice fenilpirogrožđane kiseline (fenilketonurija), po čemu i potječe naziv ove bolesti. Danas se razvoj neuroloških poremećaja uzrokovanih fenilketonurijom uspješno ublažava posebnom prehranom dojenčadi s vrlo niskim udjelom fenilalanina. Neki od najvažnijih nasljednih poremećaja metabolizma aminokiselina prikazani su u tablici. 5.

Tablica 5. Najvažniji nasljedni poremećaji metabolizma aminokiselina
Ime Enzim čiji nedostatak uzrokuje metaboličke poremećaje Uzrok metaboličkog poremećaja Neke patološke manifestacije
Tirozinemija n-hidroksifenilpirogrožđana kiselina oksidaza Nemogućnost pretvaranja p-hidroksifenilpiruvične kiseline u homogentizinsku kiselinu Teška oštećenja jetre i bubrežnih tubula, često fatalna u djetinjstvu
histidinemija Histidaza (histidin-α-deaminaza) Nemogućnost stvaranja urokinske kiseline iz histidina. Povišene razine histidina i imidazolpiruvične kiseline u krvi i izlučivanje urinom Govorne mane. Često neki stupanj mentalne retardacije
Homocistinurija Cistationin sintetaza (serin dehidrataza) Nemogućnost stvaranja cistationina iz homocisteina i serina. Povišeni homocistin i metionin u serumu i abnormalno izlučivanje homocistina urinom Mentalna retardacija, skeletne anomalije, ektopija leće, arterijska i venska tromboembolija
cistationinurija Cistationaza (homoserin dehidrataza) Nemogućnost razgradnje cistationina uz stvaranje cistina, α-ketobutirata i amonijaka. Značajno izlučivanje cistationina urinom i njegov povećan sadržaj u tkivima i serumu Ponekad mentalna retardacija i psihijatrijski poremećaji
Leucinoza (bolest javorovog sirupa) Dekarboksilaze keto kiseline razgranatog lanca Kršenje dekarboksilacije keto kiselina (α-keto-izovalerinske, α-keto-β-metilvalerijanske i α-ketoizokapronske), koje su proizvodi deaminacije aminokiselina valina, izoleucina i leucina, te izlučivanje ovih keto kiselina. te odgovarajuće aminokiseline u mokraći Karakterističan miris urina, koji podsjeća na javorov sirup. Progresivna neurološka bolest s izrazitom degeneracijom mozga, koja obično počinje ubrzo nakon rođenja i završava smrću unutar nekoliko tjedana ili mjeseci. U blažim slučajevima, povremeni napadaji toksične encefalopatije i izlučivanje ovih keto kiselina i aminokiselina urinom
Jedna vrsta kretenizma s gušavošću Jodotirozin dejodinaza Kršenje dejodinacije mono- i dijodtirozina tijekom sinteze hormona štitnjače Akutno povećanje štitnjače praćeno teškom hipotireozom
Hipervalinemija valin transaminaza Povreda transaminacije valina; povišene razine u krvi i izlučivanje mokraćom Poteškoće u razvoju i mentalna retardacija
Izovalerijanska acidemija Izovaleril koenzim A dehidrogenaza Povišene količine izovalerijanske kiseline (produkt deaminacije valina) u krvi i urinu Periodični napadi acidoze i kome
Hiperprolinemija prolin oksidaza Povišene razine prolina u serumu i izlučivanje urinom zbog kršenja njegove pretvorbe u Δ 1 -pirolidin-5-karboksilat U nekim slučajevima, oštećena funkcija bubrega i mentalna retardacija
hidroksiprolinemija hidroksiprolin oksidaza Kršenje pretvorbe hidroksiprolina u Δ 1 -pirolidin-3-hidroksi-5-karboksilat i povećani sadržaj hidroksiprolina u serumu i urinu teška mentalna retardacija

Posebno mjesto zauzima izražena aminoacidurija (vidi), koja je posljedica kršenja transporta aminokiselina i, sukladno tome, njihove apsorpcije iz bubrežnih tubula i iz crijeva. Takvi poremećaji uključuju cistinuriju, koja se dijagnosticira izlučivanjem cistina urinom i njegovim taloženjem u obliku kamenaca i sedimenata u urinarnom traktu. Zapravo, cistinurija je povezana s kršenjem općeg sustava aktivnog transporta četiri aminokiseline - lizina, arginina, ornitina i cistina. U cistinuriji se oslobađa prosječno više od 4 g ovih aminokiselina dnevno, od čega je samo oko 0,75 g cistina, no upravo se cistin, zbog svoje slabe topljivosti, taloži i uzrokuje taloženje kamenaca. Poremećaj drugog aktivnog transportnog sustava, zajedničkog glicinu, prolinu i hidroksiprolinu, rezultira povećanim izlučivanjem ove tri aminokiseline mokraćom (bez dokaza kliničkog oštećenja). Konačno, kršenje drugog općeg sustava transporta aminokiselina, koji očito uključuje veliku skupinu svih drugih aminokiselina, nazvan Hartnupova bolest, povezan je s nizom kliničkih manifestacija koje nisu iste u različitim slučajevima bolesti.

Primjena aminokiselina

Aminokiseline se široko koriste u medicini i drugim područjima. Za parenteralnu prehranu kod operacija, bolesti crijeva i malapsorpcije koriste se različiti setovi aminokiselina i proteinski hidrolizati obogaćeni pojedinim aminokiselinama. Neke aminokiseline imaju specifično terapeutsko djelovanje kod različitih poremećaja. Dakle, metionin se koristi za masnu jetru, cirozu i slično; glutaminska i γ-amino-maslačna kiselina daju dobar učinak kod nekih bolesti središnjeg živčanog sustava (epilepsija, reaktivna stanja i tako dalje); histidin se ponekad koristi za liječenje pacijenata s hepatitisom, želučanim ulkusom i ulkusom dvanaesnika.

Aminokiseline se također koriste kao dodaci hrani. Praktički najvažniji su dodaci lizina, triptofana i metionina prehrambenim proizvodima koji su deficitarni u sadržaju ovih aminokiselina. Dodatak glutaminske kiseline i njezinih soli nizu proizvoda daje im ugodan okus mesa, koji se često koristi u kulinarstvu. Osim u prehrani ljudi i upotrebi aminokiselina u prehrambenoj industriji, koriste se u hrani za životinje, u pripremi medija za kulture u mikrobiološkoj industriji i kao reagensi.

Histokemijske metode za dokazivanje aminokiselina u tkivima

Reakcije za detekciju aminokiselina u tkivima temelje se uglavnom na detekciji amino skupina (NH 2 -), karboksilnih (COOH-), sulfhidrilnih (SH-) i disulfidnih (SS-) skupina. Razvijene su metode za dokazivanje pojedinih aminokiselina (tirozin, triptofan, histidin, arginin). Identifikacija aminokiselina također se provodi blokiranjem određenih skupina. Treba imati na umu da histokemičar, u pravilu, radi s denaturiranim proteinom, pa rezultati histokemijskih metoda nisu uvijek usporedivi s biokemijskim.

Za identifikaciju SH- i SS-skupina, reakcija s 2,2'-dioksi-6,6'-dinaftil disulfidom (DDD), koja se temelji na stvaranju naftil disulfida a, povezanog s proteinom koji sadrži SH skupine, smatra se da budi najbolji. Da bi se razvila boja, lijek se tretira diazonijevom soli (jako plava B ili jaka crna K), koja se kombinira s naftil disulfidom kako bi se formirala azo boja koja boji područja lokalizacije SH i SS skupina u tkivima u nijanse ružičaste. do plavoljubičaste. Metoda omogućuje kvantitativne usporedbe. Tkivo je fiksirano u Carnoyevoj tekućini, Bouinovoj, u formalinu. Najbolji rezultati postižu se 24-satnom fiksacijom u 1%-tnoj otopini trikloroctene kiseline u 80%-tnom alkoholu, zatim ispiranjem u nizu alkohola rastuće koncentracije (80, 90, 96%), zatim dehidracijom i parafinskim ulivanjem. Za reakciju su potrebni reagensi: DDD, diazonijeva sol, 0,1 M veronal acetatna pufer otopina (pH 8,5), 0,1 M fosfatna pufer otopina (pH 7,4), etilni alkohol, sumporni eter.

α-aminokiseline se detektiraju pomoću Schiffovog ninhidrinskog reagensa. Metoda se temelji na interakciji ninhidrina s amino skupinama (NH 2 -); nastali aldehid detektira se Schiffovim reagensom. Materijal se fiksira u formalinu, bezvodnom alkoholu, Zenkerovoj tekućini i uliva u parafin. Potrebni reagensi: ninhidrin, Schiffov reagens, etilni alkohol. Tkiva koja sadrže α-amino skupine obojena su u ružičasto-grimizne nijanse. Međutim, specifičnost reakcije je kontroverzna, budući da se ninhidrinom ne mogu oksidirati samo α-aminokiseline, već i drugi alifatski amini.

Tirozin, triptofan, histidin detektiraju se metodom tetrazonija. Diazonijeve soli u alkalnom okruženju su u obliku diazonijevih hidroksida, koji se dodaju gornjim aminokiselinama. Presjeci se tretiraju β-naftolom ili H-kiselinom kako bi se poboljšala boja. Fiksacija formalinom, Carnoyevom tekućinom. Potrebni reagensi: tetrazotirani benzidin ili bolje jako plavo B, 0,1 M veronal acetatna pufer otopina (pH 9,2); 0,1 N HCl, H-kiselina ili β-naftol. Sekcije se boje ljubičasto-plavo ili smeđe, ovisno o reagensu. Pri ocjeni rezultata treba imati na umu mogućnost dodavanja fenola i aromatskih amina diazonijevom hidroksidu. Za razlikovanje aminokiselina koriste se kontrolne reakcije.

Iz dodatnih materijala

Pri pisanju slijeda aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu, Međunarodna unija za čistu i primijenjenu kemiju i Međunarodna biokemijska unija predložile su korištenje skraćenih naziva aminokiselina, koji se obično sastoje od prva tri slova punog naziva odgovarajućeg aminokiselina (vidi tablicu). Korištenje međunarodnog latiniziranog standardnog sustava simbola i kratica od velike je prednosti u pogledu prikupljanja, obrade i pretraživanja znanstvenih informacija, otklanjanja pogrešaka u prijevodu tekstova sa stranih jezika i sl. Unificirani skraćeni nazivi kemijskih spojeva, uključujući aminokiseline, posebno su važni ne samo na međunarodnoj razini, već i za upotrebu unutar SSSR-a, gdje se znanstvena literatura objavljuje na desecima jezika koji se razlikuju po abecednom redu, vokabularu i stilu posebni pojmovi i njihove kratice.

U tekstu radova ne smiju se koristiti kratice za slobodne aminokiseline, već samo u tablicama, popisima i dijagramima.

Tamo gdje je poznat slijed aminokiselinskih ostataka u peptidnom lancu, simboli ostataka se pišu redom, povezujući ih crticama; onaj lanac ili dio lanca, kod kojeg je redoslijed vezivanja aminokiselinskih ostataka nepoznat, uvršten je u zagrade, a simboli aminokiselinskih ostataka odvojeni su zarezima. Kod upisa linearnih peptida ili proteina, na lijevom kraju utvrđene sekvence (tj. na njenom N-kraju) stavlja se simbol aminokiseline koja nosi slobodnu amino skupinu, a na desnom kraju (na C- terminus), simbol aminokiselinskog ostatka koji nosi slobodnu karboksilnu skupinu. Polipeptidni lanac je poželjno prikazan vodoravno, a ne okomito raspoređen u nizu. Simboli aminokiselina označavaju prirodne (L-) oblike, njihove antipode - simbolom D, koji se nalazi neposredno ispred simbola aminokiseline, bez odvajanja od njega crticom (na primjer, Lei-D-Fen-Gli) .

Simboli za manje uobičajene aminokiseline u prirodi posebno su navedeni u svakoj publikaciji. Preporuča se promatrati samo sljedeća načela, na primjer, hidroksiaminokiseline (hidroksiaminokiseline): hidroksilizin (oksilizin) - Hyl (Oli) i tako dalje; alo-aminokiseline: alo-izoleucin - aile (aIle), alo-oksilizin - aHyl (aOli); noraminokiseline: norvalin - Nva (Hva), norleucin - Nle (Nle) itd.

Stol. Skraćeno pisanje simbola aminokiselina, najčešće u divljini

Puni naziv aminokiseline

Međunarodni simboli

Simboli usvojeni u ruskim znanstvenim publikacijama

Asparagin

Asparaginska kiselina

Asparaginska kiselina i lpi asparagin (ako se ne razlikuju)

Hidroksiprolin

Histidin

Glutamin

Glutaminska kiselina

Glutaminska kiselina ili glutamin (ako nije diferenciran)

Izoleucin

metionin

triptofan

Fenilalanin

Bibliografija

Braunstein A. E. Biokemija metabolizma aminokiselina, M., 1949, bibliogr.; Meister A. Biokemija aminokiselina, trans. s engleskog, M., 1961.; Greenstein J. P. a. Winitz M. Kemija aminokiselina, v. 1-3, N. Y.-L., 1961.; Meister A. Biokemija aminokiselina, v. 1-2, N.Y., 1965.; Nivard R. J. E. a. Tesser G. I. Aminokiseline i srodni spojevi, Comprehens. Biochem., v. 6, str. 143, 1965, bibliogr.; Nomenklatura biološke kemije, trans. s engleskog, ur. A. E. Braunshtein, v. 1, str. 13 i drugi, M., 1968.

Histokemijske metode za dokazivanje aminokiselina u tkivima

Lilly R. Patohistološka tehnika i praktična histokemija, trans. s engleskog, M., 1969, bibliografija; Pierce E. Histokemija, trans. s engleskog, str. 73, M., 1962; Principi i metode histocitokemijske analize i patologije, ur. A. P. Avtsyna et al., L., 1971, bibliogr.

I. B. Zbarsky; R. A. Simakova (gist.), N. G. Budkovskaya.

Aminokiseline, proteini i peptidi su primjeri dolje opisanih spojeva. Mnoge biološki aktivne molekule uključuju nekoliko kemijski različitih funkcionalnih skupina koje mogu djelovati jedna s drugom i s međusobnim funkcionalnim skupinama.

Aminokiseline.

Aminokiseline- organski bifunkcionalni spojevi, koji uključuju karboksilnu skupinu - UNSD, i amino skupina - NH 2 .

udio α I β - aminokiseline:

Uglavnom se nalazi u prirodi α - kiseline. Proteini se sastoje od 19 aminokiselina i jedne iminokiseline ( C 5 H 9NE 2 ):

Najjednostavniji amino kiselina- glicin. Preostale aminokiseline mogu se podijeliti u sljedeće glavne skupine:

1) homolozi glicina - alanin, valin, leucin, izoleucin.

Dobivanje aminokiselina.

Kemijska svojstva aminokiselina.

Aminokiseline- to su amfoterni spojevi, tk. sadrže u svom sastavu 2 suprotne funkcionalne skupine - amino skupinu i hidroksilnu skupinu. Stoga reagiraju i s kiselinama i s lužinama:

Pretvorba kiselinske baze može se predstaviti kao:

POVEZANI ČLANCI