V kyslom prostredí pôsobia α-aminokyseliny ako zásady (podľa aminoskupiny), v zásaditom prostredí ako kyseliny (podľa karboxylovej skupiny). V niektorých aminokyselinách môže byť radikál (R) aj ionizovaný, v súvislosti s tým možno všetky aminokyseliny rozdeliť na nabité a nenabité (pri fyziologickej hodnote pH 6,0 - 8,0) (pozri tabuľku 4). Ako príklad prvého možno uviesť kyselinu asparágovú a lyzín:

Ak sú aminokyselinové radikály neutrálne, neovplyvňujú disociáciu α-karboxylovej alebo α-aminoskupiny a hodnoty pK (záporný logaritmus označujúci hodnotu pH, pri ktorej sú tieto skupiny napoly disociované) zostávajú relatívne konštantné. .

Hodnoty pK pre α-karboxy (pK 1) a α-amino skupinu (pK 2) sú veľmi odlišné. Pri pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK2 takmer všetky molekuly aminokyselín sú negatívne nabité, pretože a-karboxylová skupina je v disociovanom stave.

Preto v závislosti od pH média majú aminokyseliny celkový nulový kladný alebo záporný náboj. Hodnota pH, pri ktorej je celkový náboj molekuly nulový a molekula sa nepohybuje v elektrickom poli ani ku katóde, ani k anóde, sa nazýva izoelektrický bod a označuje sa pI.

Pre neutrálne α-aminokyseliny sa hodnota pI nachádza ako aritmetický priemer medzi dvoma hodnotami pK:

Keď je pH roztoku nižšie ako pI, aminokyseliny sú protónované a kladne nabité sa pohybujú v elektrickom poli ku katóde. Opačný obraz je pozorovaný pri pH > pI.

Pre aminokyseliny obsahujúce nabité (kyslé alebo zásadité) radikály závisí izoelektrický bod od kyslosti alebo zásaditosti týchto radikálov a ich pK (pK 3). Hodnota pI pre nich sa zistí podľa nasledujúcich vzorcov:

pre kyslé aminokyseliny:

pre zásadité aminokyseliny:

V bunkách a medzibunkovej tekutine ľudského a zvieracieho tela je pH prostredia blízke neutrálnemu, preto základné aminokyseliny (lyzín, arginín) majú kladný náboj (katióny), kyslé aminokyseliny (asparágová, glutamín) majú záporný náboj (anióny) a zvyšok existuje vo forme bipolárneho zwitteriónu.

Stereochémia aminokyselín

Dôležitou vlastnosťou proteínových α-aminokyselín je ich optická aktivita. S výnimkou glycínu sú všetky postavené asymetricky, a preto sú rozpustené vo vode alebo kyseline chlorovodíkovej schopné otáčať rovinu polarizácie svetla. Aminokyseliny existujú ako priestorové izoméry patriace do D- alebo L-série. L- alebo D-konfigurácia je určená typom štruktúry zlúčeniny vzhľadom na asymetrický atóm uhlíka (atóm uhlíka viazaný na štyri rôzne atómy alebo skupiny atómov). Vo vzorcoch je asymetrický atóm uhlíka označený hviezdičkou. Obrázok 3 ukazuje projekčné modely L- a D-konfigurácií aminokyselín, ktoré sú akoby vzájomným zrkadlovým obrazom. Všetkých 18 opticky aktívnych proteínových aminokyselín patrí do L-série. D-aminokyseliny sa však našli v bunkách mnohých mikroorganizmov a v antibiotikách produkovaných niektorými z nich.

Ryža. 3. Konfigurácia L- a D- aminokyselín

Štruktúra bielkovín

Na základe výsledkov štúdia produktov hydrolýzy bielkovín a predložených A.Ya. Danilevského myšlienky o úlohe peptidových väzieb -CO-NH- pri konštrukcii proteínovej molekuly, nemecký vedec E. Fischer navrhol začiatkom 20. storočia peptidovú teóriu štruktúry proteínov. Podľa tejto teórie sú proteíny lineárne polyméry α-aminokyselín spojených peptidovou väzbou - polypeptidy:

V každom peptide má jeden koncový aminokyselinový zvyšok voľnú a-aminoskupinu (N-koniec) a druhý má voľnú a-karboxylovú skupinu (C-koniec). Štruktúra peptidov je zvyčajne znázornená od N-koncovej aminokyseliny. V tomto prípade sú aminokyselinové zvyšky označené symbolmi. Napríklad: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Táto položka označuje peptid, v ktorom je N-koncová a-aminokyselina ­ lyatsya alanín, a C-koniec - cysteín. Pri čítaní takéhoto záznamu sa koncovky názvov všetkých kyselín okrem posledných zmenia na - "yl": alanyl-tyrozyl-leucyl-seryl-tyrozyl--cysteín. Dĺžka peptidového reťazca v peptidoch a proteínoch nachádzajúcich sa v tele sa pohybuje od dvoch do stoviek a tisícok aminokyselinových zvyškov.

Na stanovenie zloženia aminokyselín sa proteíny (peptidy) podrobia hydrolýze:

V neutrálnom prostredí táto reakcia prebieha veľmi pomaly, ale v prítomnosti kyselín alebo zásad sa urýchľuje. Hydrolýza proteínu sa zvyčajne uskutočňuje v zatavenej ampulke v 6M roztoku kyseliny chlorovodíkovej pri 105 °C; za takýchto podmienok dôjde k úplnému rozpadu asi za deň. V niektorých prípadoch sa proteín hydrolyzuje za miernejších podmienok (pri teplote 37-40 °C) za pôsobenia biologických enzýmových katalyzátorov počas niekoľkých hodín.

Potom sa aminokyseliny hydrolyzátu oddelia chromatografiou na iónomeničových živiciach (sulfopolystyrénový katex), pričom sa oddelene izolujú frakcie každej aminokyseliny. Na vymytie aminokyselín z iónomeničovej kolóny sa používajú pufre so zvyšujúcim sa pH. Najprv sa odstráni aspartát, ktorý má kyslý bočný reťazec; arginín s hlavným bočným reťazcom sa vymýva ako posledný. Postupnosť odstraňovania aminokyselín z kolóny je určená profilom vymývania štandardných aminokyselín. Frakcionované aminokyseliny sú určené farbou vzniknutou pri zahrievaní s ninhydrínom:

Pri tejto reakcii sa premieňa bezfarebný ninhydrín; na modrofialový produkt, ktorého intenzita farby (pri 570 nm) je úmerná množstvu aminokyseliny (iba prolín dáva žltú farbu). Meraním intenzity farbenia je možné vypočítať koncentráciu každej aminokyseliny v hydrolyzáte a počet zvyškov každej z nich v skúmanom proteíne.

V súčasnosti sa takáto analýza vykonáva pomocou automatických zariadení - analyzátorov aminokyselín (pozri obr. Schéma zariadenia nižšie). Prístroj poskytuje výsledok analýzy vo forme grafu koncentrácií jednotlivých aminokyselín. Táto metóda našla široké uplatnenie pri štúdiu zloženia živín, klinickej praxi; s jeho pomocou môžete za 2-3 hodiny získať úplný obraz o kvalitatívnom zložení aminokyselín v produktoch a biologických tekutinách.

Ryža. Schéma analyzátora aminokyselín: 1 - premývací roztok (pufor s premenlivým pH); 2 - chromatografická kolóna (do hornej časti kolóny sa pridá proteínový hydrolyzát, potom sa začne lúhovanie); 3 - roztok ninhydrínu; 4 - vodný kúpeľ (zahrievanie je potrebné na urýchlenie reakcie ninhydrínu s aminokyselinami); 5 - spektrofotometer a záznamové zariadenie; 6 - chromatogram, ktorého každý pík zodpovedá jednej aminokyseline a plocha píku je úmerná koncentrácii aminokyseliny v hydrolyzáte.

1. Aminokyseliny vykazujú amfotérne vlastnosti a kyseliny a amíny, ako aj špecifické vlastnosti v dôsledku spoločnej prítomnosti týchto skupín. Vo vodných roztokoch existuje AMA vo forme vnútorných solí (bipolárne ióny). Vodné roztoky monoaminomonokarboxylových kyselín sú pre lakmus neutrálne, pretože ich molekuly obsahujú rovnaký počet skupín -NH 2 - a -COOH. Tieto skupiny navzájom interagujú a vytvárajú vnútorné soli:

Takáto molekula má opačné náboje na dvoch miestach: kladný NH 3 + a záporný na karboxylu –COO - . V tomto ohľade sa vnútorná soľ AMA nazýva bipolárny ión alebo Zwitter-ión (Zwitter - hybrid).

Bipolárny ión sa v kyslom prostredí správa ako katión, pretože je potlačená disociácia karboxylovej skupiny; v alkalickom prostredí – ako anión. Pre každú aminokyselinu sú špecifické hodnoty pH, v ktorých sa počet aniónových foriem v roztoku rovná počtu katiónových foriem. Hodnota pH, pri ktorej je celkový náboj molekuly AMA 0, sa nazýva izoelektrický bod AMA (pI AA).

Vodné roztoky monoaminodikarboxylových kyselín majú kyslú reakciu prostredia:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Izoelektrický bod monoaminodikarboxylových kyselín je v kyslom prostredí a takéto AMA sa nazývajú kyslé.

Diaminomonokarboxylové kyseliny majú vo vodných roztokoch zásadité vlastnosti (musí byť preukázaná účasť vody v procese disociácie):

NH2-(CH2)4-CH-COOH + H20 "NH3 + -(CH2)4-CH-COO- + OH-

Izoelektrický bod diaminomonokarboxylových kyselín je pri pH > 7 a takéto AMA sa nazývajú zásadité.

Ako bipolárne ióny vykazujú aminokyseliny amfotérne vlastnosti: sú schopné tvoriť soli s kyselinami aj zásadami:

Interakcia s kyselinou chlorovodíkovou HCl vedie k tvorbe soli:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH2NH3 + Cl -

Reakcia so zásadou vedie k tvorbe soli:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H20

2. Tvorba komplexov s kovmi- chelátový komplex. Štruktúra medenej soli glykolu (glycínu) môže byť vyjadrená nasledujúcim vzorcom:

Takmer všetka meď v ľudskom tele (100 mg) je viazaná na bielkoviny (aminokyseliny) vo forme týchto stabilných zlúčenín v tvare pazúrov.

3. Rovnako ako ostatné kyseliny aminokyseliny tvoria estery, halogénanhydridy, amidy.

4. Dekarboxylačné reakcie sa v organizme vyskytujú za účasti špeciálnych dekarboxylázových enzýmov: výsledné amíny (tryptamín, histamín, serotinín) sa nazývajú biogénne amíny a sú regulátormi množstva fyziologických funkcií ľudského tela.

5. Interakcia s formaldehydom(aldehydy)

R-CH-COOH + H2C \u003d O ® R-CH-COOH

Formaldehyd viaže NH 2 - skupinu, -COOH skupina zostáva voľná a je možné ju titrovať alkáliou. Preto sa táto reakcia používa na kvantitatívne stanovenie aminokyselín (Sorensenova metóda).

6. Interakcia s kyselinou dusitou vedie k tvorbe hydroxykyselín a uvoľňovaniu dusíka. Množstvo uvoľneného dusíka N 2 určuje jeho kvantitatívny obsah v skúmanom objekte. Táto reakcia sa používa na kvantitatívne stanovenie aminokyselín (metóda Van Slyke):

R-CH-COOH + HN02® R-CH-COOH + N2 + H20

Toto je jeden zo spôsobov deaminácie AMK mimo tela.

7. Acylácia aminokyselín. Aminoskupina AMA môže byť acylovaná chloridmi a anhydridmi kyselín už pri teplote miestnosti.

Produktom zaznamenanej reakcie je kyselina acetyl-α-aminopropiónová.

Acylové deriváty AMA sa široko používajú pri štúdiu ich sekvencie v proteínoch a pri syntéze peptidov (ochrana aminoskupiny).

8.špecifické vlastnosti, reakcie spojené s prítomnosťou a vzájomným ovplyvňovaním amino a karboxylových skupín – vznik peptidov. Spoločnou vlastnosťou a-AMA je polykondenzačný procesčo vedie k tvorbe peptidov. V dôsledku tejto reakcie sa v mieste interakcie medzi karboxylovou skupinou jedného AMA a aminoskupinou iného AMA vytvoria amidové väzby. Inými slovami, peptidy sú amidy vytvorené ako výsledok interakcie aminoskupín a karboxylových aminokyselín. Amidová väzba v takýchto zlúčeninách sa nazýva peptidová väzba (rozložte štruktúru peptidovej skupiny a peptidovej väzby: trojcentrový p, p-konjugovaný systém)

V závislosti od počtu aminokyselinových zvyškov v molekule sa rozlišujú di-, tri-, tetrapeptidy atď. až polypeptidy (do 100 zvyškov AMK). Oligopeptidy obsahujú od 2 do 10 zvyškov AMK, proteíny - viac ako 100 zvyškov AMK. Vo všeobecnosti môže byť polypeptidový reťazec reprezentovaný schémou:

H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Kde R1, R2, ... Rn sú aminokyselinové radikály.

Koncept bielkovín.

Najdôležitejšími biopolymérmi aminokyselín sú proteíny – proteíny. V ľudskom tele je ich asi 5 miliónov. rôzne bielkoviny, ktoré sú súčasťou kože, svalov, krvi a iných tkanív. Proteíny (proteíny) dostali svoj názov z gréckeho slova "protos" - prvý, najdôležitejší. Proteíny plnia v tele množstvo dôležitých funkcií: 1. Stavebná funkcia; 2. Transportná funkcia; 3. Ochranná funkcia; 4. katalytická funkcia; 5. Hormonálna funkcia; 6. Nutričná funkcia.

Všetky prírodné proteíny sú tvorené z monomérov aminokyselín. Pri hydrolýze bielkovín vzniká zmes AMA. Týchto AMK je 20.

4. Ilustračný materiál: prezentácia

5. Literatúra:

Hlavná literatúra:

1. Bioorganická chémia: učebnica. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov T.S. Chémia: učebnica - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 s.
2. Bolysbekova S. M. Chémia biogénnych prvkov: učebnica - Semey, 2012. - 219 s. : bahno
3. Verentsová L.G. Anorganická, fyzikálna a koloidná chémia: učebnica - Almaty: Evero, 2009. - 214 s. : chorý.
4. Fyzikálna a koloidná chémia / Pod redakciou A.P. Belyaeva .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva L.G. Anorganická, fyzikálna a koloidná chémia, (overovacie testy) 2009

Doplnková literatúra:

1. Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. Fyzikálna a koloidná chémia. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Chémia. Základy chémie života. Petrohrad: Himizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Všeobecná chémia. Biofyzikálna chémia. Chémia biogénnych prvkov. M.: VSh, 2003.

4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. Teoretické základy štruktúry a reaktivity biologicky významných organických zlúčenín. Almaty, 2003.

1. Sprievodca laboratórnymi štúdiami v bioorganickej chémii, vyd. NA. Tyukavkina. M., Drop, 2003.
2. Glinka N.L. Všeobecná chémia. M., 2003.
3. Ponomarev V.D. Analytická chémia časť 1,2 2003

6. Kontrolné otázky (spätná väzba):

1. Čo určuje štruktúru polypeptidového reťazca ako celku?

2. K čomu vedie denaturácia bielkovín?

3. Čo sa nazýva izoelektrický bod?

4. Ktoré aminokyseliny sa nazývajú esenciálne?

5. Ako vznikajú bielkoviny v našom tele?

Organické látky, ktorých molekula obsahuje karboxylové a amínové skupiny, sa nazývajú aminokyseliny alebo aminokarboxylové kyseliny. Sú to životne dôležité zlúčeniny, ktoré sú základom pre stavbu živých organizmov.

Štruktúra

Aminokyselina je monomér pozostávajúci z dusíka, vodíka, uhlíka a kyslíka. K aminokyseline môžu byť pripojené aj neuhľovodíkové radikály, ako je síra alebo fosfor.

Podmienečný všeobecný vzorec aminokyselín je NH2-R-COOH, kde R je dvojväzbový radikál. V tomto prípade môže byť v jednej molekule niekoľko aminoskupín.

Ryža. 1. Štruktúrna štruktúra aminokyselín.

Aminokyseliny sú z chemického hľadiska deriváty karboxylových kyselín, v molekule ktorých sú atómy vodíka nahradené aminoskupinami.

Druhy

Aminokyseliny sú klasifikované niekoľkými spôsobmi. Klasifikácia podľa troch kritérií je uvedená v tabuľke.

znamenie	vyhliadka	Popis	Príklad
Podľa vzájomného usporiadania amínových a karboxylových skupín	a-aminokyseliny
	β-, γ-, 5-, ε- a iné aminokyseliny		Kyselina β-aminopropiónová (dva atómy medzi skupinami), kyselina ε-aminokaprónová (päť atómov)
Podľa variabilnej časti (radikál)	Alifatické (mastné)		Lyzín, serín, treonín, arginín
	aromatické		Fenylalanín, tryptofán, tyrozín
	Heterocyklický		Tryptofán, histidín, prolín
	Iminokyseliny		Prolín, hydroxyprolín
Podľa fyzikálnych a chemických vlastností	Nepolárne (hydrofóbne)	Neinteragujte s vodou	Glycín, valín, leucín, prolín
	Polárne (hydrofilné)	interagovať s vodou. Delí sa na nenabité, kladne a záporne nabité	Lyzín, serín, aspartát, glutamát, glutamín

Ryža. 2. Schéma klasifikácie aminokyselín.

Názvy sa tvoria zo štruktúrnych alebo triviálnych názvov karboxylových kyselín s predponou „amino-“. Čísla ukazujú, kde sa nachádza aminoskupina. Používajú sa aj triviálne mená končiace na „-in“. Napríklad kyselina 2-aminobutánová alebo a-aminomaslová.

Vlastnosti

Aminokyseliny sa svojimi fyzikálnymi vlastnosťami líšia od iných organických kyselín. Všetky zlúčeniny tejto triedy sú kryštalické látky, ľahko rozpustné vo vode, ale slabo rozpustné v organických rozpúšťadlách. Pri vysokých teplotách sa topia, majú sladkastú chuť a ľahko tvoria soli.

Aminokyseliny sú amfotérne zlúčeniny. Vďaka prítomnosti karboxylovej skupiny -COOH vykazujú vlastnosti kyselín. Aminoskupina -NH 2 určuje základné vlastnosti.

Chemické vlastnosti zlúčenín:

• spaľovanie:

  4NH2CH2COOH + 1302 -> 8C02 + 10H20 + 2N2;

• hydrolýza:

  NH 2 CH 2 COOH + H 2 O ↔ NH 3 CH 2 COOH + OH;

• reakcia s alkalickým roztokom:

  NH2CH2COOH + NaOH -> NH2CH2COO-Na + H20;

• reakcia s roztokom kyseliny:

  2NH2CH2COOH + H2SO4 -> (NH3CH2COOH)2S04;

• esterifikácia:

  NH2CH2COOH + C2H5OH -> NH2CH2COOC2H5 + H20.

Aminokyselinové monoméry tvoria dlhé polyméry – proteíny. Jeden proteín môže obsahovať niekoľko rôznych aminokyselín. Napríklad kazeínový proteín obsiahnutý v mlieku pozostáva z tyrozínu, lyzínu, valínu, prolínu a množstva ďalších aminokyselín. Proteíny vykonávajú v tele rôzne funkcie v závislosti od ich štruktúry.

Ryža. 3. Bielkoviny.

Čo sme sa naučili?

Na hodine chémie v 10. ročníku sme sa dozvedeli, čo sú aminokyseliny, aké látky obsahujú, ako sa klasifikujú. Aminokyseliny zahŕňajú dve funkčné skupiny - aminoskupinu -NH2 a karboxylovú skupinu -COOH. Prítomnosť dvoch skupín určuje amfotérnu povahu aminokyselín: zlúčeniny majú vlastnosti zásad a kyselín. Aminokyseliny sa delia podľa niekoľkých kritérií a líšia sa počtom aminoskupín, prítomnosťou alebo neprítomnosťou benzénového kruhu, prítomnosťou heteroatómu a interakciou s vodou.

Tématický kvíz

Hodnotenie správy

Priemerné hodnotenie: 4. Celkový počet získaných hodnotení: 150.

Aminokyseliny(synonymum aminokarboxylové kyseliny) - organické (karboxylové) kyseliny obsahujúce jednu alebo viac aminoskupín; hlavná štrukturálna časť molekuly proteínu.

V závislosti od polohy aminoskupiny v uhlíkovom reťazci vzhľadom na karboxylovú skupinu (t. j. na druhom, treťom atď. atóme uhlíka) sa rozlišujú α-, β-, γ-aminokyseliny atď. . Mnoho aminokyselín sa nachádza v živých organizmoch vo voľnej forme alebo ako súčasť zložitejších zlúčenín. Popísané cca. 200 rôznych prirodzených aminokyselín, z ktorých asi 20 je obzvlášť dôležitých, ktoré sú súčasťou bielkovín (pozri). Všetky aminokyseliny nachádzajúce sa v proteínoch sú a-aminokyseliny a zodpovedajú všeobecnému vzorcu: RCH (NH 2) COOH, kde R je radikál nerovnaký v rôznych aminokyselinách pripojených k druhému atómu uhlíka reťazca. Aminoskupina je pripojená k rovnakému atómu uhlíka. Tento atóm uhlíka má teda 4 nerovnaké substituenty a je asymetrický.

Ešte pred objavom aminokyselín ako špeciálnej triedy chemikálií izolovali francúzski chemici Vauquelin a Robiquet (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) zo šťavy zo špargle kryštalický asparagín, ktorý je amidom kyseliny asparágovej (pozri) a ktorý je jedným z aminokyseliny v bielkovinách.

Prvú prírodnú aminokyselinu (cystín) objavil v roku 1810 v močových kameňoch Wollaston (W. H. Wollaston); v roku 1819 Proust (J. L. Proust), ktorý robil pokusy o fermentácii syra, izoloval kryštály leucínu. V roku 1820 získal Braconno (N. Braconnot) z hydrolyzátu želatíny glycín, ktorý mal sladkú chuť a nazýval sa lepkavý cukor; až neskôr bol glycín klasifikovaný ako aminokyselina. Braconneauov objav bol obzvlášť dôležitý, pretože to bolo prvýkrát, čo boli aminokyseliny získané z proteínového hydrolyzátu; neskôr boli z proteínových hydrolyzátov izolované a identifikované ďalšie aminokyseliny obsiahnuté v proteínových molekulách.

Aminokyseliny majú celý rad spoločných vlastností: sú to bezfarebné, kryštalické látky, zvyčajne sa topiace za rozkladu pri relatívne vysokých teplotách, chuti sladkej, horkej alebo nevýraznej. Aminokyseliny sú amfotérne elektrolyty, to znamená, že tvoria soli s kyselinami aj zásadami a majú niektoré vlastnosti, ktoré sú charakteristické pre organické kyseliny aj amíny. Prírodné α-aminokyseliny môžu otáčať rovinu polarizácie v rôznej miere doprava alebo doľava, v závislosti od povahy aminokyselín a podmienok prostredia, ale všetky patria do série L, to znamená, že majú rovnakú konfiguráciu. a-uhlíkového atómu a možno ich považovať za deriváty L-alanínu alebo L-glycerpaldehydu. Rôznorodosť vlastností a povaha radikálov rôznych aminokyselín určuje rozmanitosť a špecifické vlastnosti ako jednotlivých aminokyselín, tak aj proteínových molekúl, v ktorých sú zahrnuté. Chemická štruktúra a najdôležitejšie vlastnosti prírodných aminokyselín nachádzajúcich sa v proteínových hydrolyzátoch sú uvedené v tabuľke. 1.

Tabuľka 1. Chemická štruktúra a fyzikálno-chemické vlastnosti najbežnejších aminokyselín v prírode

názov	racionálny názov	Vzorec	Molekulová hmotnosť	Teplota topenia	Rozpustnosť v gramoch na 100 g vody pri t° 25°
Kyselina a-aminopropiónová		89,09	297° (rozšírené)	16,51
kyselina a-amino-5-guanidín-valerová		174,20	238° (rozšírené)	Ľahko rozpustný
y-amid kyseliny a-aminojantárovej		132,12	236° (rozšírené)	3,11 (28°)
Kyselina a-aminojantárová		133,10	270 °C	0,50
kyselina α-aminoizovalérová (α-amino-β-metylmaslová).		117,15	315° (rozbalené)	8,85
kyselina a-amino-p-imidazolylpropiónová		155,16	277° (rozšírené)	4,29
Glycín (glykol)	Kyselina aminooctová		75,07	290° (rozšírené)	24,99
Kyselina 5-amid-a-aminoglutarová		146,15	185 °C	3,6 (18°)
kyselina a-aminoglutarová		147,13	249 °C	0,843
kyselina a-amino-p-metylvalerová		131,17	284° (rozšírené)	4,117
kyselina a-aminoizokaprónová		131,17	295° (rozšírené)	2,19
kyselina a-, ε-diaminokaprónová		146,19	224° (rozšírené)	Ľahko rozpustný
kyselina a-amino-y-metyltiomaslová		149,21	283° (rozšírené)	3,35
kyselina y-hydroxypyrolidín-a-karboxylová		131,13	270 °C	36,11
Kyselina pyrolidín-a-karboxylová		115,13	222 °C	162,3
kyselina a-amino-p-hydroxypropiónová		105,09	228° (rozšírené)	5,023
kyselina a-amino-p-paraoxyfenylpropiónová		181,19	344° (rozšírené)	0,045
kyselina a-amino-p-hydroxymaslová		119,12	253° (rozšírené)	20,5
kyselina a-amino-p-indolylproopiónová		204,22	282° (rozšírené)	1,14
kyselina a-amino-p-fenylpropiónová		165,19	284 °C	2,985
kyselina a-amino-p-tiopropiónová		121,15	178 °C	-
Kyselina di-a-amino-p-tiopropiónová		240,29	261° (rozšírené)	0,011

Elektrochemické vlastnosti

Vďaka amfotérnym vlastnostiam (pozri Amfolyty) sa aminokyseliny v roztokoch disociujú podľa typu kyslej disociácie (vzdajú sa vodíkového iónu a súčasne sú negatívne nabité), ako aj podľa typu alkalickej disociácie (pripojenie H-iónu a uvoľnenie hydroxylového iónu), pričom sa získa kladný náboj. V kyslom prostredí sa zosilňuje alkalická disociácia aminokyselín a dochádza k tvorbe solí s kyslými aniónmi. Naopak, v alkalickom prostredí sa aminokyseliny správajú ako anióny, tvoriace soli so zásadami. Zistilo sa, že aminokyseliny v roztokoch takmer úplne disociujú a sú vo forme amfotérnych (bipolárnych) iónov, tiež nazývaných zwitterióny alebo amfióny:

V kyslom prostredí amfotérny ión viaže vodíkový ión, ktorý potláča disociáciu kyseliny a mení sa na katión; v alkalickom prostredí sa pridaním hydroxylového iónu potláča alkalická disociácia a z bipolárneho iónu sa stáva anión. Pri určitej hodnote pH média, ktorá nie je pre rôzne aminokyseliny rovnaká, sa stupeň kyslej a alkalickej disociácie pre danú aminokyselinu vyrovná a v elektrickom poli sa aminokyseliny neposúvajú ani na katódu, resp. k anóde. Táto hodnota pH sa nazýva izoelektrický bod (pI), ktorý je tým nižší, čím kyslejšie vlastnosti sú vyjadrené v danej aminokyseline a čím vyššie, tým zásaditejšie vlastnosti sú vyjadrené v aminokyseline (pozri Izoelektrický bod). Pri pí sa rozpustnosť aminokyseliny stáva minimálnou, čo uľahčuje vyzrážanie z roztoku.

Optické vlastnosti

Všetky a-aminokyseliny, s výnimkou glycínu (pozri), majú asymetrický atóm uhlíka. Takýmto atómom je vždy 2. alebo α-uhlíkový atóm, ktorého všetky štyri valencie sú obsadené rôznymi skupinami. V tomto prípade sú možné dve stereoizomérne formy, ktoré sú vzájomnými zrkadlovými obrazmi a sú navzájom nekompatibilné, ako pravá a ľavá ruka. Diagram ukazuje dva stereoizoméry aminokyseliny alanínu vo forme trojrozmerného obrazu a jeho zodpovedajúcu projekciu do roviny. Obrázok vľavo sa bežne považuje za ľavú konfiguráciu (L), vpravo za pravú konfiguráciu (D). Takéto konfigurácie zodpovedajú ľavotočivému a pravotočivému glyceraldehydu, ktorý sa berie ako východisková zlúčenina pri určovaní konfigurácie molekúl. Ukázalo sa, že všetky prírodné aminokyseliny získané z proteínových hydrolyzátov zodpovedajú L-sérii podľa konfigurácie atómu α-uhlíka, to znamená, že ich možno považovať za deriváty L-alanínu, v ktorých je jeden atóm vodíka v metylová skupina je nahradená zložitejším radikálom. Špecifická rotácia roviny polarizácie svetla jednotlivých aminokyselín závisí jednak od vlastností celej molekuly ako celku, jednak od pH roztoku, teploty a ďalších faktorov.

Špecifická rotácia najdôležitejších aminokyselín, ich izoelektrické body a indikátory kyslých disociačných konštánt (pKa) sú uvedené v tabuľke. 2.

Tabuľka 2. Špecifická rotácia polarizačnej roviny, zdanlivé kyslé disociačné konštanty a izoelektrické body L-aminokyselín pri t° 25°

Aminokyselina	Špecifická rotácia		Kyslé disociačné konštanty			Izoelektrický bod pI
	vodný roztok	o 5 n. roztok kyseliny chlorovodíkovej	pK 1	pK 2	pK 3
Alanya	+1,6	+13,0	2,34	9,69		6,0
arginín	+21,8	+48,1	2,18	9,09	13,2	10,9
Asparagín	-7,4	+37,8	2,02	8,80		5,4
Kyselina asparágová	+6,7	+33,8	1,88	3,65	9,60	2,8
Wally	+6,6	33,1	2,32	9,62		6,0
histidín	+59,8	+18,3	1,78	5,97	8,97	7,6
		2,34	9,60		6,0
Glutamín	+9,2	+46,5	2,17	9,13		5,7
Kyselina glutámová	+17,7	+46,8	2,19	4,25	9,67	3,2
izoleucín	+16,3	+51,8	2,26	9,62		5,9
Leucín	-14,4	+21,0	2,36	9,60		6,0
lyzín	+19,7	+37,9	2,20	8,90	10,28	9,7
metionín	-14,9	+34,6	2,28	9,21		5,7
Oxyprolín	-99,6	-66,2	1,82	9,65		5,8
Prolín	-99,2	-69,5	1,99	10,60		6,3
séria	-7,9	+15,9	2,21	9,15		5,7
tyrozín	-6,6	-18,1	2,20	9,11	10,07	5,7
treonín	-33,9	-17,9	2,15	9,12		5,6
tryptofán	-68,8	+5,7	2,38	9,39		5,9
fenylalanín	-57,0	-7,4	1,83	9,13		5,5
cysteín	-20,0	+7,9	1,71	8,33	10,78	5,0
cystín				2,01	8,02 pK 4 \u003d 8,71	5,0

Predtým sa optické antipódy L-aminokyselín, teda aminokyseliny D-série, nazývali „neprirodzené“, avšak v súčasnosti sa aminokyseliny D-série nachádzajú v niektorých bakteriálnych produktoch a antibiotikách. Kapsuly baktérií nesúcich spóry (Bac. subtilis, B. anthracis a iné) teda väčšinou pozostávajú z polypeptidu zostaveného zo zvyškov kyseliny D-glutámovej. D-alanín a kyselina D-glutámová sú súčasťou mukopeptidov, ktoré tvoria bunkové steny mnohých baktérií; valín, fenylalanín, ornitín a leucín radu D sú obsiahnuté v gramicidínoch a mnohých ďalších peptidoch - antibiotikách atď. Stereoizomérne aminokyseliny sa výrazne líšia svojimi biologickými vlastnosťami, napádajú ich enzýmy špecifické len pre určitú optickú konfiguráciu, nenahrádzajú alebo len čiastočne nahrádzajú jeden druhého priateľa v metabolizme a podobne D-izoméry (pozri), leucín (pozri), serín (pozri), tryptofán (pozri) a valín (pozri) sú veľmi sladké, zatiaľ čo L-stereoizoméry alanínu a serínu sú stredne sladké, tryptofán - bez chuti a leucín a valín - horké. Charakteristická „mäsová“ chuť kyseliny L-glutámovej v D-forme chýba. Syntetické aminokyseliny sú zvyčajne racemáty, to znamená zmes rovnakých množstiev D- a L-foriem. Označujú sa ako DL-aminokyseliny. Pomocou niektorých špeciálnych činidiel alebo pôsobením určitých enzýmov možno syntetické aminokyseliny rozdeliť na D- a L-formy, alebo je možné získať len jeden požadovaný stereoizomér.

Klasifikácia aminokyselín

Charakteristické vlastnosti jednotlivých aminokyselín sú určené bočným reťazcom, teda radikálom stojacim na atóme uhlíka α. Podľa štruktúry tohto radikálu sa aminokyseliny delia na alifatické (patrí k nim väčšina aminokyselín), aromatické (fenylalanín a tyrozín), heterocyklické (histidín a tryptofán) a iminokyseliny (pozri), v ktorých je atóm dusíka stojaci na atóme uhlíka a, pripojený k bočnému reťazcu v pyrolidínovom kruhu; tieto zahŕňajú prolín a hydroxyprolín (pozri Prolín).

Podľa počtu karboxylových a amínových skupín sa aminokyseliny delia nasledovne.

Monoaminomonokarboxylové aminokyseliny obsahujú jednu karboxylovú a jednu aminoskupinu; patrí k nim väčšina aminokyselín (ich pH je cca pH 6).

Monoaminodikarboxylové aminokyseliny obsahujú dve karboxylové a jednu aminoskupinu. Kyselina asparágová a kyselina glutámová (pozri) majú mierne kyslé vlastnosti.

Diaminomonokarboxylové kyseliny - arginín (pozri), lyzín (pozri), histidín (pozri) a ornitín - vo vodnom roztoku disociujú hlavne ako zásady.

Podľa chemického zloženia substitučných skupín rozlišujú: hydroxyaminokyseliny (obsahujú alkoholovú skupinu) - serín a treonín (pozri), aminokyseliny obsahujúce síru (obsahujú vo svojom zložení atómy síry) - cysteín, cystín (pozri) a metionín (pozri); amidy (pozri) dikarboxylové aminokyseliny - asparagín (pozri) a glutamín (pozri) a pod.. Aminokyseliny s uhľovodíkovým radikálom, ako je alanín, leucín, valín a iné, dodávajú proteínom hydrofóbne vlastnosti; ak radikál obsahuje hydrofilné skupiny, ako napríklad v dikarboxylových aminokyselinách, dodávajú proteínu hydrofilnosť.

Okrem už spomínaných aminokyselín (pozri tabuľku a súvisiace články) sa v ľudských, zvieracích, rastlinných a mikrobiálnych tkanivách našlo viac ako 100 ďalších aminokyselín, z ktorých mnohé hrajú dôležitú úlohu v živých organizmoch. Takže ornitín a citrulín (patria medzi diaminokarboxylové aminokyseliny) hrajú dôležitú úlohu v metabolizme, najmä pri syntéze močoviny u zvierat (pozri Arginín, Urea). Najvyššie analógy kyseliny glutámovej boli nájdené v organizmoch: kyselina α-aminoadipová so 6 atómami uhlíka a kyselina α-aminopimelová so 7 atómami uhlíka. Oxylyzín bol nájdený v zložení kolagénu a želatíny:

ktorý má dva asymetrické atómy uhlíka. Z alifatických monoaminomonokarboxylových aminokyselín sa nachádza kyselina α-aminomaslová, norvalín (kyselina α-aminovalérová) a norleucín (kyselina α-ampnokaprónová). Posledné dva sa získavajú synteticky, ale nenachádzajú sa v bielkovinách. Homoserín (kyselina α-amino-γ-hydroxymaslová) je najvyšším analógom serínu. V súlade s tým je kyselina a-amino-y-tiomaslová alebo homocysteín podobným analógom cysteínu. Posledné dve aminokyseliny spolu s lantionínom sú:

[HOOS-CH(NH2)-CH2-S-CH2-CH(NH2)-COOH]

a cystationín:

[HOOS-CH (NH2) -CH2-S-CH2-CH2-CH (NH2)-COOH]

podieľajú sa na metabolizme aminokyselín obsahujúcich síru 2,4-dioxyfenylalanín (DOPA) je medziproduktom metabolizmu fenylalanínu (pozri) a tyrozínu (pozri). Z tyrozínu vzniká aminokyselina ako 3,5-dijódtyrozín – medziprodukt tvorby tyroxínu (pozri). Vo voľnom stave a v zložení niektorých prírodných látok sa nachádzajú aminokyseliny metylované (pozri Metylácia) dusíkom: metylglycín, prípadne sarkozín, ako aj metylhistidín, metyltryptofán, metyllyzín. Posledný je nedávno zistený ako súčasť jadrových proteínov - histónov (pozri). Boli opísané aj acetylované deriváty aminokyselín, vrátane acetylyzínu ako súčasti histónov.

Okrem α-aminokyselín v prírode, hlavne vo voľnej forme a ako súčasť niektorých biologicky dôležitých peptidov, existujú aminokyseliny obsahujúce aminoskupinu na iných atómoch uhlíka. Patria sem β-alanín (pozri Alanín), kyselina γ-aminomaslová (pozri Aminomaslové kyseliny), ktorá hrá dôležitú úlohu vo fungovaní nervového systému, kyselina δ-aminolevulínová, ktorá je medziproduktom syntézy porfyrínov. K aminokyselinám patrí aj taurín (H 2 N-CH 2 -CH 2 -SO 3 H), ktorý vzniká v organizme pri výmene cysteínu.

Získanie aminokyselín

Aminokyseliny sa získavajú rôznymi metódami, niektoré z nich sú navrhnuté špeciálne na získanie určitých aminokyselín. Najbežnejšie všeobecné metódy chemickej syntézy aminokyseliny sú nasledujúce.

1. Aminácia halogénovaných organických kyselín. Halogénový derivát (zvyčajne brómom substituovaná kyselina) reaguje s amoniakom, v dôsledku čoho je halogén nahradený aminoskupinou.

2. Získanie aminokyseliny z aldehydov ich pôsobením amoniaku a kyanovodíka alebo kyanidov. V dôsledku tohto spracovania sa získa kyanohydrín, ktorý sa ďalej aminuje za vzniku aminonitrilu; zmydelnením tohto sa získa aminokyselina.

3. Kondenzácia aldehydov s derivátmi glycínu s následnou redukciou a hydrolýzou.

Jednotlivé aminokyseliny je možné získať z proteínových hydrolyzátov vo forme ťažko rozpustných solí alebo iných derivátov. Napríklad cystín a tyrozín sa ľahko zrážajú v izoelektrickom bode; diaminokyseliny sa vyzrážajú vo forme solí fosforovo-volfrámových, pikrových (lyzín), flaviových (arginín) a iných kyselín; dikarboxylové aminokyseliny sa vyzrážajú ako vápenaté alebo báryové soli, kyselina glutámová sa izoluje ako hydrochloridové aminokyseliny v kyslom prostredí, kyselina asparágová ako soľ medi atď. Metódy chromatografie a elektroforézy sa používajú aj na preparatívnu izoláciu množstva aminokyselín z hydrolyzátov bielkovín. Na priemyselné účely sa mnohé aminokyseliny získavajú mikrobiologickou syntézou ich izoláciou z kultivačného média určitých bakteriálnych kmeňov.

Definícia aminokyselín

Ako všeobecná reakcia na aminokyseliny sa najčastejšie používa farebná reakcia s ninhydrínom (pozri), ktorá po zahriatí dáva fialovú farbu rôznych odtieňov s rôznymi aminokyselinami. Používa sa aj Folinovo činidlo (kyselina 1,2-naftochinón-4-sulfónová sodná), deaminácia kyselinou dusitou s gasometrickým stanovením uvoľneného dusíka podľa Van Slykea (pozri metódy Van Slyke).

Stanovenie jednotlivých aminokyselín, ako aj aminokyselinového zloženia bielkovín a voľných aminokyselín v krvi a iných telesných tekutinách a tkanivách sa zvyčajne vykonáva chromatografiou na papieri alebo na iónomeničových živiciach (pozri Chromatografia) alebo elektroforézou (pozri). Tieto metódy umožňujú kvalitatívne a kvantitatívne určiť malé množstvá (frakcie miligramov) akýchkoľvek aminokyselín s použitím referenčných vzoriek týchto zlúčenín ako „svedkov“ alebo štandardov. Bežne sa používajú automatické analyzátory aminokyselín (pozri Autoanalyzátory), ktoré vykonajú kompletnú analýzu aminokyselín vzoriek obsahujúcich len niekoľko miligramov aminokyseliny za niekoľko hodín. Ešte rýchlejšou a citlivejšou metódou na stanovenie aminokyselín je plynová chromatografia ich prchavých derivátov.

Aminokyseliny, ktoré sa dostávajú do tela ľudí a zvierat s potravou, hlavne vo forme diétnych bielkovín, zaujímajú ústredné miesto v metabolizme dusíka (pozri) a zabezpečujú v tele syntézu vlastných bielkovín a nukleových kyselín, enzýmov, mnohých koenzýmov , hormóny a iné biologicky dôležité látky; v rastlinách z aminokyselín vznikajú alkaloidy (pozri).

V krvi ľudí a zvierat sa normálne udržiava konštantná hladina voľných aminokyselín a v zložení malých peptidov. Ľudská plazma obsahuje v priemere 5-6 mg aminokyselinového dusíka (bežne označovaného ako aminodusík) na 100 ml plazmy (pozri Zvyškový dusík). V erytrocytoch je obsah aminodusíka 11/2-2 krát vyšší, v bunkách orgánov a tkanív je ešte vyšší. Asi 1 g aminokyselín sa denne vylúči močom (tabuľka 3). Pri bohatej a nevyváženej bielkovinovej výžive, pri zhoršenej funkcii obličiek, pečene a iných orgánov, ako aj pri niektorých otravách a dedičných poruchách metabolizmu aminokyselín stúpa ich obsah v krvi (hyperaminoacidémia) a vylučujú sa značné množstvá aminokyselín. v moči. (pozri Aminoaciduria).

Tabuľka 3. Obsah voľných aminokyselín v ľudskej plazme a moči

Aminokyselina	krvná plazma ( mg %)	Moč 24 hodín ( mg)
Aminokyseliny dusíka	5,8	50-75
Alanya	3,4	21-71
arginín	1,62	-
Kyselina asparágová	0,03
Valin	2,88	4-6
histidín	1,38	113-320
1,5	68-199
Kyselina glutámová	0,70	8-40
izoleucín	1,34	14-28
Leucín	1,86	9-26
lyzín	2,72	7-48
metionín	0,52
Ornitín	0,72	-
úžina	2,36
séria	1,12	27-73
tyrozín	1,04	15-49
treonín	1,67	15-53
tryptofán	1,27	-
Cystín (+ cysteín)	1,47	10-21

Aktívny transport aminokyselín

Aktívny transport aminokyseliny proti koncentračnému gradientu hrá významnú úlohu v metabolizme aminokyselín. Tento mechanizmus udržuje koncentráciu aminokyselín v bunkách na vyššej úrovni, ako je ich koncentrácia v krvi, a tiež reguluje vstrebávanie aminokyselín z čreva (pri trávení bielkovinových potravín) a ich reabsorpciu z renálnych tubulov po filtrácii moču. v malpighických glomeruloch. Aktívny transport aminokyselín je spojený s pôsobením špecifických proteínových faktorov (permeáz a translokáz), ktoré selektívne viažu aminokyseliny a uskutočňujú ich aktívny transport v dôsledku rozkladu energeticky bohatých zlúčenín. Vzájomná konkurencia niektorých aminokyselín medzi sebou o aktívny prenos a jeho absencia v iných aminokyselinách ukazuje, že existuje niekoľko systémov aktívneho transportu aminokyseliny - pre jednotlivé skupiny aminokyselín. Takže cystín, arginín, lyzín a ornitín majú spoločný transportný systém a v tomto procese si navzájom konkurujú. Ďalší transportný systém zabezpečuje transport glycínu, prolínu a hydroxyprolínu cez membrány a napokon, tretí systém je zjavne spoločný pre veľkú skupinu iných aminokyselín.

Úloha aminokyselín vo výžive

Človek a zvieratá využívajú vo svojom metabolizme dusík, ktorý prichádza s potravou vo forme aminokyselín, hlavne v zložení bielkovín, niektorých ďalších organických zlúčenín dusíka, ako aj amónnych solí. Z tohto dusíka sa prostredníctvom procesov aminácie a transaminácie (viď. Transaminácia) tvoria v tele rôzne aminokyseliny. Niektoré aminokyseliny sa v živočíšnom tele nedajú syntetizovať a na udržanie života musia byť tieto aminokyseliny prijímané s jedlom. Takéto aminokyseliny sa nazývajú esenciálne. Esenciálne aminokyseliny pre ľudí: tryptofán (pozri), fenylalanín (pozri), lyzín (pozri), treonín (pozri), valín (pozri), leucín (pozri), metionín (pozri) a izoleucín (pozri.). Zvyšné aminokyseliny sú klasifikované ako neesenciálne, ale niektoré z nich sú vymeniteľné len podmienečne. Tyrozín sa teda v tele tvorí len z fenylalanínu a ak ten nestačí, môže byť nenahraditeľný. Podobne cysteín a cystín môžu byť vytvorené z metionínu, ale sú potrebné, keď je táto aminokyselina nedostatočná. Arginín sa v tele syntetizuje, ale rýchlosť jeho syntézy môže byť pri zvýšenej potrebe (najmä pri aktívnom raste mladého organizmu) nedostatočná. Potreba esenciálnych aminokyselín bola skúmaná v štúdiách o dusíkovej rovnováhe, hladovaní bielkovín, účtovaní príjmu potravy a ďalších. Napriek tomu sa ich potreba nedá presne vyčísliť a dá sa len približne odhadnúť. V tabuľke. 4 sú uvedené údaje o odporúčaných a určite dostatočných množstvách esenciálnych aminokyselín pre človeka. Potreba esenciálnych aminokyselín sa zvyšuje v období intenzívneho rastu tela, so zvýšeným rozkladom bielkovín pri niektorých ochoreniach.

Príslušnosť aminokyseliny k neesenciálnej alebo nepostrádateľnej pre rôzne organizmy nie je úplne rovnaká. Napríklad arginín a histidín, ktoré sú esenciálnymi aminokyselinami pre ľudí, sú nepostrádateľné pre kurčatá a histidín je nevyhnutný aj pre potkany a myši. Autotrofné organizmy (pozri), ktoré zahŕňajú rastliny a mnohé baktérie, sú schopné syntetizovať všetky potrebné aminokyseliny. Množstvo baktérií však potrebuje prítomnosť určitých aminokyselín v kultivačnom médiu. Sú známe druhy alebo kmene baktérií, ktoré selektívne vyžadujú určité aminokyseliny. Takéto mutantné kmene, ktorých rast je zabezpečený iba pridaním určitej kyseliny do média, sa nazývajú auxotrofné (pozri Auxotrofné mikroorganizmy). Auxotrofné kmene rastú na médiu, ktoré je v iných ohľadoch kompletné, rýchlosťou úmernou množstvu pridanej esenciálnej aminokyseliny, takže sa niekedy používajú na mikrobiologické stanovenie obsahu tejto aminokyseliny v určitých biologických materiáloch, napríklad metóda Guthrie (pozri).

Nutričný nedostatok jednej z esenciálnych aminokyselín vedie k zlyhaniu rastu a všeobecnej podvýžive, ale absencia niektorých aminokyselín môže tiež spôsobiť špecifické príznaky. Nedostatok tryptofánu teda často spôsobuje javy podobné pelagre, pretože kyselina nikotínová sa v tele tvorí z tryptofánu (u experimentálnych potkanov sa pri nedostatku tryptofánu pozoruje zakalenie rohovky, šedý zákal, vypadávanie vlasov a anémia); nedostatok metionínu vedie k poškodeniu pečene a obličiek; nedostatok valínu spôsobuje neurologické symptómy atď.

Kompletná výživa je zabezpečená vyváženým obsahom jednotlivých aminokyselín v potravinách. Nepriaznivý je aj nadbytok niektorých aminokyselín. Nadbytok tryptofánu vedie k hromadeniu jeho metabolického produktu – kyseliny 3-hydroxyantranilovej, čo môže spôsobiť nádory močového mechúra. Pri nevyváženej strave môže nadbytok niektorých aminokyselín narušiť metabolizmus alebo využitie iných aminokyselín a spôsobiť ich nedostatok.

Patológia metabolizmu aminokyselín

Najčastejšou príčinou aminoacidúrie a hyperaminoacidémie sú ochorenia obličiek spojené s poruchou exkrécie a reabsorpcie aminokyselín. Množstvo špecifických porúch metabolizmu aminokyselín je spojených s dedičným deficitom určitých enzýmov, ktoré sa podieľajú na ich metabolizme.

Takže zriedkavé, ale dlho známe ochorenie - alkaptonúria je spôsobené nedostatkom enzýmu - oxidázy kyseliny homogentisovej (jeden z produktov intermediárneho metabolizmu tyrozínu) v tele. Pri alkaptonúrii sa kyselina homogentisová vylučuje močom a oxidovaná na vzduchu ho sfarbuje na čierno. Hoci sa alkaptonúria zisťuje už od detstva, klinické poruchy sú menšie a predstavujú len väčšiu náchylnosť na špeciálny typ artropatie (ochronózu). Ďalšou dedičnou poruchou metabolizmu aminokyselín je fenylketonúria. Pri tomto ochorení dochádza k nedostatku alebo absencii enzýmu fenylalanín-4-hydroxylázy, v dôsledku čoho je narušená premena fenylalanínu na tyrozín; tyrozín, ktorý za normálnych okolností nie je esenciálnou aminokyselinou, sa stáva nevyhnutným u pacientov s fenylketonúriou, pretože ho nemožno vytvoriť z fenylalanínu. Fenylketonúria je spojená so závažnými klinickými poruchami, z ktorých najdôležitejší je narušený vývoj mozgu a v dôsledku toho ťažká mentálna retardácia, prejavujúca sa už od raného detstva. Príčinou týchto porúch je nadmerné hromadenie fenylalanínu v krvi (hyperfenylalaninémia) a v moči, najmä hromadenie produktov jeho metabolizmu, najmä kyseliny fenylpyrohroznovej (fenylketonúria), z čoho pochádza aj názov tohto ochorenia. V súčasnosti sa rozvoj neurologických porúch spôsobených fenylketonúriou úspešne zmierňuje podávaním špeciálnej stravy dojčiat s veľmi nízkym obsahom fenylalanínu. Niektoré z najdôležitejších dedičných porúch metabolizmu aminokyselín sú uvedené v tabuľke. 5.

Tabuľka 5. Najdôležitejšie dedičné poruchy metabolizmu aminokyselín

názov	Enzým, ktorého nedostatok spôsobuje metabolické poruchy	Príčina metabolickej poruchy	Niektoré patologické prejavy
Tyrozinémia	oxidáza n-hydroxyfenylpyrohroznovej kyseliny	Neschopnosť premeniť kyselinu p-hydroxyfenylpyrohroznovú na kyselinu homogentisovú	Ťažké poškodenie pečene a renálnych tubulov, často smrteľné v dojčenskom veku
histidinémia	Histidáza (histidín-α-deamináza)	Neschopnosť tvoriť kyselinu urokinovú z histidínu. Zvýšené hladiny histidínu a kyseliny imidazolpyruvovej v krvi a vylučovanie močom	Poruchy reči. Často určitý stupeň mentálnej retardácie
Homocystinúria	Cystationín syntetáza (serín dehydratáza)	Neschopnosť tvoriť cystationín z homocysteínu a serínu. Zvýšená hladina homocystínu a metionínu v sére a abnormálne vylučovanie homocystínu močom	Mentálna retardácia, anomálie skeletu, ektopia šošovky, arteriálny a venózny tromboembolizmus
cystationinúria	Cystathionáza (homoserínová dehydratáza)	Neschopnosť štiepiť cystationín s tvorbou cystínu, α-ketobutyrátu a amoniaku. Významné vylučovanie cystationínu močom a jeho zvýšený obsah v tkanivách a sére	Niekedy mentálna retardácia a psychické poruchy
Leucinóza (choroba javorového sirupu)	Dekarboxylázy ketokyselín s rozvetveným reťazcom	Porušenie dekarboxylácie ketokyselín (α-keto-izovalérovej, α-keto-β-metylvalérovej a α-ketoizokaprónovej), ktoré sú produktmi deaminácie aminokyselín valínu, izoleucínu a leucínu, a vylučovanie týchto ketokyselín a zodpovedajúcich aminokyselín v moči	Charakteristický zápach moču, pripomínajúci javorový sirup. Progredujúce neurologické ochorenie s výraznou degeneráciou mozgu, zvyčajne začínajúce krátko po narodení a končiace smrťou v priebehu týždňov alebo mesiacov. V miernejších prípadoch intermitentné ataky toxickej encefalopatie a vylučovanie týchto ketokyselín a aminokyselín močom
Jeden typ kretinizmu so strumou	Jodotyrozín dejodáza	Porušenie dejodácie mono- a dijódtyrozínu počas syntézy hormónu štítnej žľazy	Akútne zväčšenie štítnej žľazy sprevádzané ťažkou hypotyreózou
Hypervalinémia	Valíntransamináza	Porušenie valínovej transaminácie; zvýšené hladiny v krvi a vylučovanie močom	Vývinové poruchy a mentálna retardácia
Izovalerová acidémia	Izovaleryl koenzým A dehydrogenáza	Zvýšené množstvo kyseliny izovalérovej (produkt deaminácie valínu) v krvi a moči	Periodické záchvaty acidózy a kómy
Hyperprolinémia	prolínoxidáza	Zvýšené sérové ​​​​hladiny a vylučovanie prolínu močom v dôsledku narušenia jeho konverzie na Δ1-pyrolidín-5-karboxylát	V niektorých prípadoch zhoršená funkcia obličiek a mentálna retardácia
hydroxyprolinémia	hydroxyprolínoxidáza	Porušenie konverzie hydroxyprolínu na Δ1-pyrolidín-3-hydroxy-5-karboxylát a zvýšený obsah hydroxyprolínu v sére a moči	ťažká mentálna retardácia

Osobitné miesto zaujíma výrazná aminoacidúria (pozri), ktorá je výsledkom narušenia transportu aminokyselín, a teda ich absorpcie z renálnych tubulov a čreva. Medzi takéto poruchy patrí cystinúria, diagnostikovaná vylučovaním cystínu močom a jeho ukladaním vo forme kameňov a sedimentov v močovom trakte. V skutočnosti je cystinúria spojená s porušením všeobecného systému aktívneho transportu štyroch aminokyselín - lyzínu, arginínu, ornitínu a cystínu. Pri cystinúrii sa denne uvoľní v priemere viac ako 4 g týchto aminokyselín, z toho len asi 0,75 g cystínu, ale práve cystín sa pre svoju nízku rozpustnosť zráža a spôsobuje ukladanie kameňov. Narušenie iného aktívneho transportného systému, spoločného pre glycín, prolín a hydroxyprolín, vedie k zvýšenému vylučovaniu týchto troch aminokyselín močom (bez dôkazu klinického poškodenia). Nakoniec, porušenie iného všeobecného systému transportu aminokyselín, ktorý zjavne zahŕňa veľkú skupinu všetkých ostatných aminokyselín, nazývané Hartnupova choroba, je spojené s rôznymi klinickými prejavmi, ktoré nie sú rovnaké v rôznych prípadoch choroby.

Aplikácia aminokyselín

Aminokyseliny sú široko používané v medicíne a iných oblastiach. Na parenterálnu výživu pri operáciách, ochoreniach čriev a malabsorpcii sa používajú rôzne sady aminokyselín a proteínových hydrolyzátov obohatených o jednotlivé aminokyseliny. Niektoré aminokyseliny majú špecifický terapeutický účinok pri rôznych poruchách. Metionín sa teda používa na stukovatenie pečene, cirhózu a podobne; kyselina glutámová a y-aminomaslová majú dobrý účinok pri niektorých ochoreniach centrálneho nervového systému (epilepsia, reaktívne stavy atď.); histidín sa niekedy používa na liečbu pacientov s hepatitídou, žalúdočným vredom a dvanástnikovým vredom.

Aminokyseliny sa tiež používajú ako prísady do potravín. Prakticky najdôležitejšie sú prídavky lyzínu, tryptofánu a metionínu do potravinových produktov, ktoré majú nedostatok obsahu týchto aminokyselín. Pridanie kyseliny glutámovej a jej solí do množstva výrobkov im dodáva príjemnú mäsovú chuť, ktorá sa často používa pri varení. Okrem ľudskej výživy a využitia aminokyseliny v potravinárskom priemysle sa používajú v krmivách pre zvieratá, pri príprave kultivačných médií v mikrobiologickom priemysle a ako činidlá.

Histochemické metódy na detekciu aminokyselín v tkanivách

Reakcie na detekciu aminokyselín v tkanivách sú založené najmä na detekcii aminoskupín (NH 2 -), karboxylových (COOH-), sulfhydrylových (SH-) a disulfidových (SS-) skupín. Boli vyvinuté metódy na detekciu jednotlivých aminokyselín (tyrozín, tryptofán, histidín, arginín). Identifikácia aminokyselín sa tiež uskutočňuje blokovaním určitých skupín. Treba mať na pamäti, že histochemik sa spravidla zaoberá denaturovaným proteínom, takže výsledky histochemických metód nie sú vždy porovnateľné s biochemickými.

Na detekciu SH- a SS-skupín je reakcia s 2,2'-dioxy-6,6'-dinaftyldisulfidom (DDD), založená na tvorbe naftyldisulfidu a, spojeného s proteínom obsahujúcim SH skupiny. považovaný za najlepší. Na vyvinutie farby sa liek ošetrí diazóniovou soľou (silne modrá B alebo silná čierna K), ktorá sa kombinuje s naftyldisulfidom za vzniku azofarbiva, ktoré farbí oblasti lokalizácie SH- a SS-skupín v tkanivách v odtieňoch od ružovej po modrofialovú. Metóda umožňuje kvantitatívne porovnanie. Tkanivo je fixované v Carnoyovej tekutine, Bouinovej, vo formalíne. Najlepšie výsledky sa dosahujú 24-hodinovou fixáciou v 1% roztoku kyseliny trichlóroctovej v 80% alkohole, nasleduje premytie v sérii alkoholov so zvyšujúcou sa koncentráciou (80, 90, 96%), potom dehydratácia a zaliatie do parafínu. Reakcia vyžaduje činidlá: DDD, diazóniová soľ, 0,1 M veronal acetátový tlmivý roztok (pH 8,5), 0,1 M fosfátový tlmivý roztok (pH 7,4), etylalkohol, éter sírový.

α-Aminokyseliny sa detegujú pomocou Schiffovho ninhydrínového činidla. Metóda je založená na interakcii ninhydrínu s aminoskupinami (NH 2 -); výsledný aldehyd sa deteguje Schiffovým činidlom. Materiál je fixovaný vo formalíne, bezvodom alkohole, Zenkerovej kvapaline a zaliaty do parafínu. Potrebné činidlá: ninhydrín, Schiffovo činidlo, etylalkohol. Tkanivá obsahujúce α-aminoskupiny sú natreté ružovo-karmínovými odtieňmi. Špecifickosť reakcie je však kontroverzná, pretože nielen α-aminokyseliny, ale aj iné alifatické amíny môžu byť oxidované ninhydrínom.

Tyrozín, tryptofán, histidín sa zisťujú tetrazóniovou metódou. Diazóniové soli v alkalickom prostredí sú vo forme diazóniumhydroxidov, ktoré sa pridávajú k vyššie uvedeným aminokyselinám. Rezy sú ošetrené β-naftolom alebo H-kyselinou na zvýraznenie farby. Fixácia formalínom, Carnoyova tekutina. Požadované činidlá: tetrazotizovaný benzidín alebo lepšie silná modrá B, 0,1 M veronal acetátový tlmivý roztok (pH 9,2); 0,1 N HCl, H-kyselina alebo β-naftol. Rezy sa farbia fialovo-modro alebo hnedo v závislosti od činidla. Pri hodnotení výsledkov treba mať na pamäti možnosť pridania fenolu a aromatických amínov do diazóniumhydroxidu. Na rozlíšenie aminokyselín sa používajú kontrolné reakcie.

Z doplnkových materiálov

Pri písaní sekvencie aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci Medzinárodná únia pre čistú a aplikovanú chémiu a Medzinárodná biochemická únia navrhli používať skrátené názvy aminokyselín, zvyčajne pozostávajúce z prvých troch písmen celého názvu zodpovedajúcej aminokyselina (pozri tabuľku). Používanie medzinárodného latinizovaného štandardného systému symbolov a skratiek je veľkou výhodou z hľadiska zhromažďovania, spracovania a vyhľadávania vedeckých informácií, eliminácie chýb pri prekladoch textov z cudzích jazykov a pod. Jednotné skrátené názvy chemických zlúčenín vrátane aminokyselín sú obzvlášť dôležité nielen v medzinárodnom meradle, ale aj pre použitie v rámci ZSSR, kde je vedecká literatúra publikovaná v desiatkach jazykov, ktoré sa líšia v abecednom poradí, slovnej zásobe a štýle špeciálne termíny a ich skratky.

V texte prác by sa nemali používať skratky pre voľné aminokyseliny, je to povolené len v tabuľkách, zoznamoch a diagramoch.

Tam, kde je známa sekvencia aminokyselinových zvyškov v peptidovom reťazci, sú symboly zvyškov napísané v poradí a spájajú sa spojovníkmi; tento reťazec alebo časť reťazca, kde sekvencia spájajúcich aminokyselinových zvyškov nie je známa, je uzavretá v zátvorkách a symboly aminokyselinových zvyškov sú oddelené čiarkami. Pri písaní lineárnych peptidov alebo proteínov sa na ľavý koniec stanovenej sekvencie (to znamená na jej N-koniec) umiestni symbol aminokyseliny nesúcej voľnú aminoskupinu a na pravý koniec (na C- koniec), symbol aminokyselinového zvyšku nesúceho voľnú karboxylovú skupinu. Polypeptidový reťazec je výhodne znázornený skôr horizontálne ako vertikálne usporiadaný v sekvencii. Symboly aminokyselín označujú prírodné (L-) formy, ich antipódy - so symbolom D-, ktorý je umiestnený bezprostredne pred symbolom aminokyseliny, bez toho, aby bol od neho oddelený pomlčkou (napríklad Lei-D-Fen-Gli) .

Symboly pre menej bežné aminokyseliny v prírode sú špecificky špecifikované v každej publikácii. Odporúča sa dodržiavať len tieto zásady, napríklad hydroxyaminokyseliny (hydroxyaminokyseliny): hydroxylyzín (oxylyzín) - Hyl (Oli) a pod; alo-aminokyseliny: alo-izoleucín - aile (aIle), alo-oxylyzín - aHyl (aOli); noraminokyseliny: norvalín - Nva (Hva), norleucín - Nle (Nle) atď.

Tabuľka. Skrátený pravopis symbolov aminokyselín, najbežnejší vo voľnej prírode

Celý názov aminokyseliny	Medzinárodné symboly	Symboly prijaté v ruských vedeckých publikáciách
Asparagín
Kyselina asparágová
Kyselina asparágová a l pi asparagín (ak nie sú odlíšené)
Hydroxyprolín
histidín
Glutamín
Kyselina glutámová
Kyselina glutámová alebo glutamín (ak nie sú diferencované)
izoleucín
metionín
tryptofán
fenylalanín

Bibliografia

Braunstein A. E. Biochemistry of amino acid metabolism, M., 1949, bibliogr.; Meister A. Biochémia aminokyselín, trans. z angličtiny, M., 1961; Greenstein J. P. a. Winitz M. Chémia aminokyselín, v. 1-3, N. Y.-L., 1961; Meister A. Biochémia aminokyselín, v. 1-2, N.Y., 1965; Nivard R. J. E. a. Tesser G. I. Aminokyseliny a príbuzné zlúčeniny, Comprehens. Biochem., v. 6, str. 143, 1965, bibliogr.; Nomenklatúra biologickej chémie, prel. z angličtiny, vyd. A. E. Braunshtein, v. 1, str. 13 a ďalší, M., 1968.

Histochemické metódy na detekciu aminokyselín v tkanivách

Lilly R. Patohistologická technika a praktická histochémia, prekl. z angličtiny, M., 1969, bibliografia; Pierce E. Histochemistry, trans. z angličtiny, s. 73, M., 1962; Princípy a metódy histocytochemickej analýzy a patológie, ed. A. P. Avtsyna a kol., L., 1971, bibliogr.

I. B. Zbarsky; R. A. Simakova (gist.), N. G. Budkovskaya.

Aminokyseliny, proteíny a peptidy sú príklady zlúčenín opísaných nižšie. Mnoho biologicky aktívnych molekúl zahŕňa niekoľko chemicky odlišných funkčných skupín, ktoré môžu interagovať navzájom a navzájom so svojimi funkčnými skupinami.

Aminokyseliny.

Aminokyseliny- organické bifunkčné zlúčeniny, ktoré obsahujú karboxylovú skupinu - UNSD a aminoskupina - NH 2 .

zdieľam α A β - aminokyseliny:

Väčšinou sa vyskytuje v prírode α - kyseliny. Proteíny sa skladajú z 19 aminokyselín a jednej iminokyseliny ( C5H9NIE 2 ):

Najjednoduchšie aminokyselina- glycín. Zvyšné aminokyseliny možno rozdeliť do nasledujúcich hlavných skupín:

1) homológy glycínu - alanín, valín, leucín, izoleucín.

Získanie aminokyselín.

Chemické vlastnosti aminokyselín.

Aminokyseliny- ide o amfotérne zlúčeniny, tk. obsahujú vo svojom zložení 2 opačné funkčné skupiny - aminoskupinu a hydroxylovú skupinu. Preto reagujú s kyselinami aj zásadami:

Acidobázická konverzia môže byť vyjadrená ako: